J 2018

High-Resolution NMR of Folded Proteins in Hyperpolarized Physiological Solvents

KADEŘÁVEK, Pavel; F. FERRAGE; G. BODENHAUSEN a D. KURZBACH

Základní údaje

Originální název

High-Resolution NMR of Folded Proteins in Hyperpolarized Physiological Solvents

Autoři

KADEŘÁVEK, Pavel ORCID; F. FERRAGE; G. BODENHAUSEN a D. KURZBACH

Vydání

Chemistry - A European Journal, WEINHEIM, Wiley, 2018, 0947-6539

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10402 Inorganic and nuclear chemistry

Stát vydavatele

Německo

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 5.160

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14740/18:00104510

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

EID Scopus

Klíčová slova anglicky

dissolution DNP; hyperpolarized water; cross-relaxation effect; protein NMR spectroscopy; proton exchange

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 13. 3. 2019 11:20, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.

Anotace

V originále

Hyperpolarized 2D exchange spectroscopy (HYPEX) to obtain high-resolution nuclear magnetic resonance (NMR) spectra of folded proteins under near-physiological conditions is reported. The technique is based on hyperpolarized water, which is prepared by dissolution dynamic nuclear polarization and mixed in situ in an NMR spectrometer with a protein in a physiological saline buffer at body temperature. Rapid exchange of labile protons with the hyperpolarized solvent, combined with cross-relaxation effects (NOEs), leads to boosted signal intensities for many amide H-1-N-15 correlations in the protein ubiquitin. As the introduction of hyperpolarization to the target protein is mediated via the solvent, the method is applicable to a broad spectrum of target molecules.