2018
High-Resolution NMR of Folded Proteins in Hyperpolarized Physiological Solvents
KADEŘÁVEK, Pavel; F. FERRAGE; G. BODENHAUSEN a D. KURZBACHZákladní údaje
Originální název
High-Resolution NMR of Folded Proteins in Hyperpolarized Physiological Solvents
Autoři
KADEŘÁVEK, Pavel ORCID; F. FERRAGE; G. BODENHAUSEN a D. KURZBACH
Vydání
Chemistry - A European Journal, WEINHEIM, Wiley, 2018, 0947-6539
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10402 Inorganic and nuclear chemistry
Stát vydavatele
Německo
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 5.160
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14740/18:00104510
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
UT WoS
EID Scopus
Klíčová slova anglicky
dissolution DNP; hyperpolarized water; cross-relaxation effect; protein NMR spectroscopy; proton exchange
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 13. 3. 2019 11:20, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.
Anotace
V originále
Hyperpolarized 2D exchange spectroscopy (HYPEX) to obtain high-resolution nuclear magnetic resonance (NMR) spectra of folded proteins under near-physiological conditions is reported. The technique is based on hyperpolarized water, which is prepared by dissolution dynamic nuclear polarization and mixed in situ in an NMR spectrometer with a protein in a physiological saline buffer at body temperature. Rapid exchange of labile protons with the hyperpolarized solvent, combined with cross-relaxation effects (NOEs), leads to boosted signal intensities for many amide H-1-N-15 correlations in the protein ubiquitin. As the introduction of hyperpolarization to the target protein is mediated via the solvent, the method is applicable to a broad spectrum of target molecules.