J 2018

Virion structure and genome delivery mechanism of sacbrood honeybee virus

PROCHÁZKOVÁ, Michaela, Tibor FÜZIK, Karel ŠKUBNÍK, Jana MORAVCOVÁ, Zorica UBIPARIP et. al.

Základní údaje

Originální název

Virion structure and genome delivery mechanism of sacbrood honeybee virus

Autoři

PROCHÁZKOVÁ, Michaela (203 Česká republika, domácí), Tibor FÜZIK (703 Slovensko, domácí), Karel ŠKUBNÍK (203 Česká republika, domácí), Jana MORAVCOVÁ (203 Česká republika, domácí), Zorica UBIPARIP (688 Srbsko, domácí), A. PRIDAL (203 Česká republika) a Pavel PLEVKA (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, WASHINGTON, NATL ACAD SCIENCES, 2018, 0027-8424

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10607 Virology

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 9.580

Kód RIV

RIV/00216224:14740/18:00106622

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

UT WoS

000439574700056

Klíčová slova anglicky

honeybee; virus; structure; genome; release

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 23. 4. 2024 14:55, Mgr. Michal Petr

Anotace

V originále

Infection by sacbrood virus (SBV) from the family Iflaviridae is lethal to honey bee larvae but only rarely causes the collapse of honey bee colonies. Despite the negative effect of SBV on honey bees, the structure of its particles and mechanism of its genome delivery are unknown. Here we present the crystal structure of SBV virion and show that it contains 60 copies of a minor capsid protein (MiCP) attached to the virion surface. No similar MiCPs have been previously reported in any of the related viruses from the order Picornavirales. The location of the MiCP coding sequence within the SBV genome indicates that the MiCP evolved from a C-terminal extension of a major capsid protein by the introduction of a cleavage site for a virus protease. The exposure of SBV to acidic pH, which the virus likely encounters during cell entry, induces the formation of pores at threefold and fivefold axes of the capsid that are 7 angstrom and 12 angstrom in diameter, respectively. This is in contrast to vertebrate picornaviruses, in which the pores along twofold icosahedral symmetry axes are currently considered the most likely sites for genome release. SBV virions lack VP4 subunits that facilitate the genome delivery of many related dicistroviruses and picornaviruses. MiCP subunits induce liposome disruption in vitro, indicating that they are functional analogs of VP4 subunits and enable the virus genome to escape across the endosome membrane into the cell cytoplasm.

Návaznosti

LM2015043, projekt VaV
Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LQ1601, projekt VaV
Název: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
3041, interní kód MU
Název: Structural studies of human and animal pathogens from the order Picornavirales
Investor: EMBO (European Molecular Biology Organization), Structural studies of human and animal pathogens from the order Picornavirales
335855, interní kód MU
Název: Structural studies of human picornaviruses directed towards development of anti-viral compounds (Akronym: PicoDrugs)
Investor: Evropská unie, Structural studies of human picornaviruses directed towards development of anti-viral compounds, Myšlenky