2019
Kink in Helical Peptides Affects Membrane Pore Formation
TÜRKOVÁ, Alžběta; Ivo KABELKA; Tereza KRÁLOVÁ; Lukáš SUKENÍK; S. POKORNÁ et al.Základní údaje
Originální název
Kink in Helical Peptides Affects Membrane Pore Formation
Autoři
TÜRKOVÁ, Alžběta; Ivo KABELKA ORCID; Tereza KRÁLOVÁ; Lukáš SUKENÍK ORCID; S. POKORNÁ; M. HOF a Robert VÁCHA
Vydání
2019
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Konferenční abstrakt
Obor
10403 Physical chemistry
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 3.854
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14310/19:00112870
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
ISSN
UT WoS
Klíčová slova anglicky
Kink; Helical Peptides
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam
Změněno: 1. 4. 2020 15:51, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.
Anotace
V originále
Antimicrobial peptides (AMPs) can kill pathogenic cells via the formation of membrane pores. However, the connection between peptide properties and their effect on pore formation remains elusive. In particular, the role of proline/glycine kink in helical AMPs has been reported with contradictory effects on antimicrobial activity. Using computer simulations and fluorescence leakage experiments we show the relationship between alpha-helical kink and the structure of the formed pore. Reconciling previous data, the presence of kinks was found to have both stabilizing or destabilizing effect, depending on the pore structure. Moreover, the position of proline/glycine kink in AMP sequence controls the peptide arrangements in the stabilized pores. The provided knowledge can be utilized to rationally design peptides with different ability to form membrane pores useful for the development of new antibacterial agents. To read this article in full you will need to make a payment