J 2020

Magainin 2 and PGLa in Bacterial Membrane Mimics II: Membrane Fusion and Sponge Phase Formation.

KABELKA, Ivo, Michael PACHLER, Sylvain PRÉVOST, Ilse LETOFSKY-PAPST, Karl LOHNER et. al.

Základní údaje

Originální název

Magainin 2 and PGLa in Bacterial Membrane Mimics II: Membrane Fusion and Sponge Phase Formation.

Autoři

KABELKA, Ivo (203 Česká republika, domácí), Michael PACHLER, Sylvain PRÉVOST, Ilse LETOFSKY-PAPST, Karl LOHNER, Georg PABST a Robert VÁCHA (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Biophysical Journal, Cambridge, USA, Cell Press, 2020, 0006-3495

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10403 Physical chemistry

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 4.033

Kód RIV

RIV/00216224:14740/20:00114044

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

UT WoS

000511291400010

Klíčová slova anglicky

X-RAY-SCATTERING; FORCE-FIELD; PEPTIDES; DYNAMICS; CURVATURE; MECHANISM; TRANSITIONS; VALIDATION; POTENTIALS; EXTENSION

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 19. 2. 2023 22:08, prof. RNDr. Robert Vácha, PhD.

Anotace

V originále

We studied the synergistic mechanism of equimolar mixtures of magainin 2 (MG2a) and PGLa in phosphatidylethanolamine/phosphatidylglycerol mimics of Gram-negative cytoplasmic membranes. In a preceding article of this series, we reported on the early onset of parallel heterodimer formation of the two antimicrobial peptides already at low concentrations and the resulting defect formation in the membranes. Here, we focus on the structures of the peptide-lipid aggregates occurring in the synergistic regime at elevated peptide concentrations. Using a combination of calorimetric, scattering, electron microscopic, and in silico techniques, we demonstrate that the two peptides, even if applied individually, transform originally large unilamellar vesicles into multilamellar vesicles with a collapsed interbilayer spacing resulting from peptide-induced adhesion. Interestingly, the adhesion does not lead to a peptide-induced lipid separation of charged and charge-neutral species. In addition to this behavior, equimolar mixtures of MG2a and PGLa formed surface-aligned fibril-like structures, which induced adhesion zones between the membranes and the formation of transient fusion stalks in molecular dynamics simulations and a coexisting sponge phase observed by small-angle x-ray scattering. The previously reported increased leakage of lipid vesicles of identical composition in the presence of MG2a/PGLa mixtures is therefore related to a peptide-induced cross-linking of bilayers.

Návaznosti

GA17-11571S, projekt VaV
Název: Amfifilní peptidy na fosfolipidových membránách
Investor: Grantová agentura ČR, Amphiphilic Peptides at Phospholipid Membranes
LM2015085, projekt VaV
Název: CERIT Scientific Cloud (Akronym: CERIT-SC)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CERIT Scientific Cloud
LQ1601, projekt VaV
Název: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
MUNI/G/1100/2016, interní kód MU
Název: Computational chemistry for Wnt signaling pathway
Investor: Masarykova univerzita, Computational chemistry for Wnt signaling pathway, INTERDISCIPLINARY - Mezioborové výzkumné projekty
90042, velká výzkumná infrastruktura
Název: CESNET II
90070, velká výzkumná infrastruktura
Název: IT4Innovations