KEZAR, A., L. KAVCIC, Martin POLÁK, Jiří NOVÁČEK, I. GUTIERREZ-AGUIRRE, M.T. ZNIDARIC, A. CO, K. STARE, K. GRUDEN, M. RAVNIKAR, D. PAHOVNIK, E. ZAGAR, F. MERZEL, G. ANDERLUH a M. PODOBNIK. Structural basis for the multitasking nature of the potato virus Y coat protein. Science advances. New York: American Association for the Advancement of Science, 2019, roč. 5, č. 7, s. 1-13. ISSN 2375-2548. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1126/sciadv.aaw3808.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Structural basis for the multitasking nature of the potato virus Y coat protein
Autoři KEZAR, A., L. KAVCIC, Martin POLÁK (203 Česká republika, domácí), Jiří NOVÁČEK (203 Česká republika, garant, domácí), I. GUTIERREZ-AGUIRRE, M.T. ZNIDARIC, A. CO, K. STARE, K. GRUDEN, M. RAVNIKAR, D. PAHOVNIK, E. ZAGAR, F. MERZEL, G. ANDERLUH a M. PODOBNIK.
Vydání Science advances, New York, American Association for the Advancement of Science, 2019, 2375-2548.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 13.117
Kód RIV RIV/00216224:14740/19:00113326
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.aaw3808
UT WoS 000478770400067
Klíčová slova anglicky REAL-TIME PCR; CRYO-EM; PLANT-VIRUSES; POTYVIRUS; TERMINUS; ELECTROSTATICS; REFINEMENT; RESOLUTION; RESIDUES; PVYNTN
Štítky CF CRYO, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Eva Dubská, učo 77638. Změněno: 12. 10. 2023 09:13.
Anotace
Potato virus Y (PVY) is among the most economically important plant pathogens. Using cryoelectron microscopy, we determined the near-atomic structure of PVY's flexuous virions, revealing a previously unknown lumenal interplay between extended carboxyl-terminal regions of the coat protein units and viral RNA. RNA-coat protein interactions are crucial for the helical configuration and stability of the virion, as revealed by the unique near-atomic structure of RNA-free virus-like particles. The structures offer the first evidence for plasticity of the coat protein's amino- and carboxyl-terminal regions. Together with mutational analysis and in planta experiments, we show their crucial role in PVY infectivity and explain the ability of the coat protein to perform multiple biological tasks. Moreover, the high modularity of PVY virus-like particles suggests their potential as a new molecular scaffold for nanobiotechnological applications.
Návaznosti
LM2015043, projekt VaVNázev: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
VytisknoutZobrazeno: 26. 5. 2024 11:22