Deciphering the Structural Basis of High Thermostability of
Dehalogenase from Psychrophilic Bacterium Marinobacter sp.
ELB17

J 2019

Deciphering the Structural Basis of High Thermostability of Dehalogenase from Psychrophilic Bacterium Marinobacter sp. ELB17

CHRÁST, Lukáš; K. TRATSIAK; Joan PLANAS IGLESIAS; Lukáš DANIEL; T. PRUDNIKOVA et. al.

Základní údaje

Originální název

Deciphering the Structural Basis of High Thermostability of Dehalogenase from Psychrophilic Bacterium Marinobacter sp. ELB17

Autoři

CHRÁST, Lukáš (203 Česká republika, domácí); K. TRATSIAK; Joan PLANAS IGLESIAS (724 Španělsko, domácí); Lukáš DANIEL (203 Česká republika, domácí); T. PRUDNIKOVA; Jan BREZOVSKÝ (203 Česká republika, domácí); David BEDNÁŘ (203 Česká republika, domácí); I.K. SMATANOVA; Radka CHALOUPKOVÁ (203 Česká republika, domácí) a Jiří DAMBORSKÝ (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Microorganisms, Basel, MDPI, 2019, 2076-2607

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10606 Microbiology

Stát vydavatele

Švýcarsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 4.152

Kód RIV

RIV/00216224:14310/19:00108215

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

DOI

https://doi.org/10.3390/microorganisms7110498

UT WoS

000502273600021

EID Scopus

2-s2.0-85074389188

Klíčová slova anglicky

haloalkane dehalogenase; thermostability; psychrophile; access tunnel; dimer; catalytic pentad; enantiselectivity

Štítky

rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

Změněno: 15. 2. 2023 22:39, Mgr. Michaela Hylsová, Ph.D.

Anotace

V originále

Haloalkane dehalogenases are enzymes with a broad application potential in biocatalysis, bioremediation, biosensing and cell imaging. The new haloalkane dehalogenase DmxA originating from the psychrophilic bacterium Marinobacter sp. ELB17 surprisingly possesses the highest thermal stability (apparent melting temperature T-m,T-app = 65.9 degrees C) of all biochemically characterized wild type haloalkane dehalogenases belonging to subfamily II. The enzyme was successfully expressed and its crystal structure was solved at 1.45 angstrom resolution. DmxA structure contains several features distinct from known members of haloalkane dehalogenase family: (i) a unique composition of catalytic residues; (ii) a dimeric state mediated by a disulfide bridge; and (iii) narrow tunnels connecting the enzyme active site with the surrounding solvent. The importance of narrow tunnels in such paradoxically high stability of DmxA enzyme was confirmed by computational protein design and mutagenesis experiments.

Návaznosti

EF16_027/0008360, projekt VaV

Název: Postdoc@MUNI

GA17-24321S, projekt VaV

Název: Studium hydratace a flexibility enzymů pomocí pokročilých strukturních a biofyzikálních metod

Investor: Grantová agentura ČR, Studium hydratace a flexibility enzymů pomocí pokročilých strukturních a biofyzikálních metod

LM2015047, projekt VaV

Název: Česká národní infrastruktura pro biologická data (Akronym: ELIXIR-CZ)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Česká národní infrastruktura pro biologická data

LM2015051, projekt VaV

Název: Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí (Akronym: RECETOX RI)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumná infrastruktura RECETOX

LM2015055, projekt VaV

Název: Centrum pro systémovou biologii (Akronym: C4SYS)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, The national infrastructure C4SYS - Centre for Systems Biology

LM2015085, projekt VaV

Název: CERIT Scientific Cloud (Akronym: CERIT-SC)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CERIT Scientific Cloud

Citovat

CHRÁST, Lukáš; K. TRATSIAK; Joan PLANAS IGLESIAS; Lukáš DANIEL; T. PRUDNIKOVA; Jan BREZOVSKÝ; David BEDNÁŘ; I.K. SMATANOVA; Radka CHALOUPKOVÁ a Jiří DAMBORSKÝ. Deciphering the Structural Basis of High Thermostability of Dehalogenase from Psychrophilic Bacterium Marinobacter sp. ELB17. Microorganisms. Basel: MDPI, 2019, roč. 7, č. 11, s. 1-20. ISSN 2076-2607. Dostupné z: https://doi.org/10.3390/microorganisms7110498.

@article{1640679,
   author = {Chrást, Lukáš and Tratsiak, K. and Planas Iglesias, Joan and Daniel, Lukáš and Prudnikova, T. and Brezovský, Jan and Bednář, David and Smatanova, I.K. and Chaloupková, Radka and Damborský, Jiří},
   article_location = {Basel},
   article_number = {11},
   doi = {https://doi.org/10.3390/microorganisms7110498},
   keywords = {haloalkane dehalogenase; thermostability; psychrophile; access tunnel; dimer; catalytic pentad; enantiselectivity},
   language = {eng},
   issn = {2076-2607},
   journal = {Microorganisms},
   title = {Deciphering the Structural Basis of High Thermostability of Dehalogenase from Psychrophilic Bacterium Marinobacter sp. ELB17},
   url = {https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6920932/},
   volume = {7},
   year = {2019}
}

TY  - JOUR
ID  - 1640679
AU  - Chrást, Lukáš - Tratsiak, K. - Planas Iglesias, Joan - Daniel, Lukáš - Prudnikova, T. - Brezovský, Jan - Bednář, David - Smatanova, I.K. - Chaloupková, Radka - Damborský, Jiří
PY  - 2019
TI  - Deciphering the Structural Basis of High Thermostability of Dehalogenase from Psychrophilic Bacterium Marinobacter sp. ELB17
JF  - Microorganisms
VL  - 7
IS  - 11
SP  - 1-20
EP  - 1-20
PB  - MDPI
SN  - 20762607
KW  - haloalkane dehalogenase
KW  - thermostability
KW  - psychrophile
KW  - access tunnel
KW  - dimer
KW  - catalytic pentad
KW  - enantiselectivity
UR  - https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6920932/
L2  - https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6920932/
N2  - Haloalkane dehalogenases are enzymes with a broad application potential in biocatalysis, bioremediation, biosensing and cell imaging. The new haloalkane dehalogenase DmxA originating from the psychrophilic bacterium Marinobacter sp. ELB17 surprisingly possesses the highest thermal stability (apparent melting temperature T-m,T-app = 65.9 degrees C) of all biochemically characterized wild type haloalkane dehalogenases belonging to subfamily II. The enzyme was successfully expressed and its crystal structure was solved at 1.45 angstrom resolution. DmxA structure contains several features distinct from known members of haloalkane dehalogenase family: (i) a unique composition of catalytic residues; (ii) a dimeric state mediated by a disulfide bridge; and (iii) narrow tunnels connecting the enzyme active site with the surrounding solvent. The importance of narrow tunnels in such paradoxically high stability of DmxA enzyme was confirmed by computational protein design and mutagenesis experiments.
ER  -

CHRÁST, Lukáš; K. TRATSIAK; Joan PLANAS IGLESIAS; Lukáš DANIEL; T. PRUDNIKOVA; Jan BREZOVSKÝ; David BEDNÁŘ; I.K. SMATANOVA; Radka CHALOUPKOVÁ a Jiří DAMBORSKÝ. Deciphering the Structural Basis of High Thermostability of Dehalogenase from Psychrophilic Bacterium Marinobacter sp. ELB17. \textit{Microorganisms}. Basel: MDPI, 2019, roč.~7, č.~11, s.~1-20. ISSN~2076-2607. Dostupné z: https://doi.org/10.3390/microorganisms7110498.

Přehled o publikaci