C 2014

Dishevelled at the Crossroads of Pathways

BRYJA, Vítězslav a Ondřej BERNATÍK

Základní údaje

Originální název

Dishevelled at the Crossroads of Pathways

Vydání

HOBOKEN, WNT SIGNALING IN DEVELOPMENT AND DISEASE: MOLECULAR MECHANISMS AND BIOLOGICAL FUNCTIONS, od s. 207-216, 10 s. 2014

Nakladatel

JOHN WILEY & SONS INC

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Kapitola resp. kapitoly v odborné knize

Obor

10608 Biochemistry and molecular biology

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Forma vydání

tištěná verze "print"

Odkazy

Označené pro přenos do RIV

Ano

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

ISBN

978-1-118-44409-2

EID Scopus

Klíčová slova anglicky

PLANAR CELL POLARITY; KINASE-I-EPSILON; SIGNALING PATHWAY; CONVERGENT EXTENSION; DIX DOMAIN; PDZ DOMAIN; DEP DOMAIN; WNT; CATENIN; UBIQUITIN

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 25. 8. 2020 11:36, Mgr. Marie Novosadová Šípková, DiS.

Anotace

V originále

Dishevelled (Dvl) is a cytoplasmic phosphoprotein required for signal transduction in the Wnt/Beta-catenin pathway and in Beta-catenin-independent, collectively called the noncanonical, Wnt pathways. Early genetic experiments in flies demonstrated that Dvl has distinct molecular functions and plays a dual role in both PCP and Beta-catenin-mediated signaling. Dvl is a modular protein that contains three well-defined structural domains linked by the intrinsically disordered regions, which are predicted to have no secondary structure. Rescue analysis using Dvl deletion mutants in flies suggested that DIX and PDZ domains are necessary for Wnt/beta-catenin pathway, whereas PDZ and DEP domains are required for Wnt/PCP pathway Among the several kinases that phosphorylate Dvl proteins, the best described and the first one to mention is casein kinase (CK) 1 Delta/Epsilon. Ubiquitination does not only target proteins for degradation, but it also has a potential to regulate the signaling abilities of modified proteins by differential linkages.