2014
Dishevelled at the Crossroads of Pathways
BRYJA, Vítězslav a Ondřej BERNATÍKZákladní údaje
Originální název
Dishevelled at the Crossroads of Pathways
Autoři
Vydání
HOBOKEN, WNT SIGNALING IN DEVELOPMENT AND DISEASE: MOLECULAR MECHANISMS AND BIOLOGICAL FUNCTIONS, od s. 207-216, 10 s. 2014
Nakladatel
JOHN WILEY & SONS INC
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Kapitola resp. kapitoly v odborné knize
Obor
10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Forma vydání
tištěná verze "print"
Odkazy
Označené pro přenos do RIV
Ano
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
ISBN
978-1-118-44409-2
UT WoS
EID Scopus
Klíčová slova anglicky
PLANAR CELL POLARITY; KINASE-I-EPSILON; SIGNALING PATHWAY; CONVERGENT EXTENSION; DIX DOMAIN; PDZ DOMAIN; DEP DOMAIN; WNT; CATENIN; UBIQUITIN
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 25. 8. 2020 11:36, Mgr. Marie Novosadová Šípková, DiS.
Anotace
V originále
Dishevelled (Dvl) is a cytoplasmic phosphoprotein required for signal transduction in the Wnt/Beta-catenin pathway and in Beta-catenin-independent, collectively called the noncanonical, Wnt pathways. Early genetic experiments in flies demonstrated that Dvl has distinct molecular functions and plays a dual role in both PCP and Beta-catenin-mediated signaling. Dvl is a modular protein that contains three well-defined structural domains linked by the intrinsically disordered regions, which are predicted to have no secondary structure. Rescue analysis using Dvl deletion mutants in flies suggested that DIX and PDZ domains are necessary for Wnt/beta-catenin pathway, whereas PDZ and DEP domains are required for Wnt/PCP pathway Among the several kinases that phosphorylate Dvl proteins, the best described and the first one to mention is casein kinase (CK) 1 Delta/Epsilon. Ubiquitination does not only target proteins for degradation, but it also has a potential to regulate the signaling abilities of modified proteins by differential linkages.