2020
ROLE OF PROLINE/GLYCINE KINK IN PORE FORMATION BY ANTIMICROBIAL PEPTIDES
TÜRKOVÁ, Alžběta; Ivo KABELKA; Lukáš SUKENÍK; Šárka POKORNÁ; Martin Peter HOF et al.Základní údaje
Originální název
ROLE OF PROLINE/GLYCINE KINK IN PORE FORMATION BY ANTIMICROBIAL PEPTIDES
Autoři
TÜRKOVÁ, Alžběta; Ivo KABELKA ORCID; Lukáš SUKENÍK ORCID; Šárka POKORNÁ; Martin Peter HOF a Robert VÁCHA
Vydání
XXth INTERDISCIPLINARY MEETING OF YOUNG RESEARCHERS AND STUDENTS IN THE FIELD OF CHEMISTRY, BIOCHEMISTRY, MOLECULAR BIOLOGY, AND BIOMATERIALS, 2020
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Konferenční abstrakt
Obor
10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele
Česká republika
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14740/20:00118418
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
ISSN
Klíčová slova anglicky
PROLINE/GLYCINE KINK
Změněno: 19. 2. 2023 22:07, prof. RNDr. Robert Vácha, PhD.
Anotace
V originále
Antimicrobial peptides (AMPs) can selectively disrupt bacterial membranes by the formation of leaky pores (see Fig. 1). Their selectivity and potency make them an appealing subject for drug development. Unfortunately, matching the peptide properties with their activity remains elusive. For instance, the role of proline/glycine kink in alfa-helical peptides was reported to both enhance and reduce the antimicrobial activity. In this work, we combined molecular dynamics simulations and fluorescence leakage assays to demonstrate that a helical kink stabilizes toroidal pores but disrupts barrel-stave pores. In addition, the exact position of the proline/glycine kink in the peptide sequence further controls the structure of toroidal pores. The provided molecular-level insight could be utilized for the design and modification of pore-forming antibacterial peptides.
Návaznosti
| LQ1601, projekt VaV |
|