RANJAN, N., A.A. POCHOPIEN, C.C.C. WU, B. BECKERT, S. BLANCHET, R. GREEN, M.V. RODNINA a D.N. WILSON. Yeast translation elongation factor eEF3 promotes late stages of tRNA translocation. EMBO Journal. Hoboken (USA): WILEY-BLACKWELL, roč. 40, č. 6, s. 1-20. ISSN 0261-4189. doi:10.15252/embj.2020106449. 2021.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Yeast translation elongation factor eEF3 promotes late stages of tRNA translocation
Autoři RANJAN, N., A.A. POCHOPIEN, C.C.C. WU, B. BECKERT, S. BLANCHET, R. GREEN, M.V. RODNINA a D.N. WILSON.
Vydání EMBO Journal, Hoboken (USA), WILEY-BLACKWELL, 2021, 0261-4189.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 14.012
Kód RIV RIV/00216224:14740/21:00124438
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.15252/embj.2020106449
UT WoS 000615851800001
Klíčová slova anglicky ABC ATPase; cryo‐ EM; eEF3; E‐ site tRNA; L1 stalk
Štítky CF CRYO, ne MU, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D., učo 106624. Změněno: 23. 3. 2022 11:58.
Anotace
In addition to the conserved translation elongation factors eEF1A and eEF2, fungi require a third essential elongation factor, eEF3. While eEF3 has been implicated in tRNA binding and release at the ribosomal A and E sites, its exact mechanism of action is unclear. Here, we show that eEF3 acts at the mRNA-tRNA translocation step by promoting the dissociation of the tRNA from the E site, but independent of aminoacyl-tRNA recruitment to the A site. Depletion of eEF3 in vivo leads to a general slowdown in translation elongation due to accumulation of ribosomes with an occupied A site. Cryo-EM analysis of native eEF3-ribosome complexes shows that eEF3 facilitates late steps of translocation by favoring non-rotated ribosomal states, as well as by opening the L1 stalk to release the E-site tRNA. Additionally, our analysis provides structural insights into novel translation elongation states, enabling presentation of a revised yeast translation elongation cycle.
Návaznosti
90043, velká výzkumná infrastrukturaNázev: CIISB
VytisknoutZobrazeno: 23. 4. 2024 11:00