a 2022

BIOCHEMICAL ANALYSIS OF COMPLEX FORMATION BETWEEN RNA POLYMERASE AND RIBOSOME

HIRIYUR NAGARAJ, Pradeep, Ahmed Adel I. H. HASSAN, Sylva BRABENCOVÁ, Lucie SLÁMOVÁ, Gabriel DEMO et. al.

Základní údaje

Originální název

BIOCHEMICAL ANALYSIS OF COMPLEX FORMATION BETWEEN RNA POLYMERASE AND RIBOSOME

Autoři

HIRIYUR NAGARAJ, Pradeep (356 Indie, domácí), Ahmed Adel I. H. HASSAN (818 Egypt, domácí), Sylva BRABENCOVÁ (203 Česká republika, domácí), Lucie SLÁMOVÁ (203 Česká republika, domácí) a Gabriel DEMO (703 Slovensko, garant, domácí)

Vydání

National Institute of Virology and Bacteriology Meeting, Kutná Hora, 2022

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Konferenční abstrakt

Obor

10608 Biochemistry and molecular biology

Stát vydavatele

Česká republika

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Kód RIV

RIV/00216224:14740/22:00127505

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

ISSN

Klíčová slova anglicky

mRNA; RNAP; transcription-translation coupling complex

Štítky

Změněno: 19. 12. 2022 09:53, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.

Anotace

V originále

Transcription of messenger RNAs and translation of proteins, mechanisms necessary for gene expression, can be physically coupled and coordinated in some bacterial species1,2. The interaction between the leading ribosome and RNA polymerase (RNAP) forms a transcription-translation coupling complex (CTT)2–4 modulated by transcription elongation factor NusG3,4. The leading ribosome also regulates the propagation of the RNAP during transcription1 and protects the RNAP from backtracking. Moreover, the transcription pausing and possible premature termination can be modulated by cis-acting RNA structures (riboswitches) which may play a crucial role in formation of coupled transcription-translation. Here, we investigate the coordination of translation initiation and elongation with RNAP pausing by forming CTT complexes in sucrose gradients. For translation initiation we use specific riboswitch to form and stabilize the initiation complex during early steps of CTT formation. For translation elongation we load the aminoacylated-tRNA into the CTT in the form of ternary complex.

Návaznosti

LX22NPO5103, projekt VaV
Název: Národní institut virologie a bakteriologie (Akronym: NIVB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Národní institut virologie a bakteriologie, 5.1 EXCELES