KRYL, Martin, Vojtěch SEDLÁČEK a Igor KUČERA. Structural Insight into Catalysis by the Flavin-Dependent NADH Oxidase (Pden_5119) of Paracoccus denitrificans. International Journal of Molecular Sciences. Basel: Multidisciplinary Digital Publishing Institute, 2023, roč. 24, č. 4, s. 1-17. ISSN 1422-0067. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.3390/ijms24043732.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Structural Insight into Catalysis by the Flavin-Dependent NADH Oxidase (Pden_5119) of Paracoccus denitrificans
Autoři KRYL, Martin (203 Česká republika, domácí), Vojtěch SEDLÁČEK (203 Česká republika, domácí) a Igor KUČERA (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání International Journal of Molecular Sciences, Basel, Multidisciplinary Digital Publishing Institute, 2023, 1422-0067.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Švýcarsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 5.600 v roce 2022
Kód RIV RIV/00216224:14310/23:00130493
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.3390/ijms24043732
UT WoS 000945013900001
Klíčová slova anglicky FMN; NADH; dioxygen reduction; Paracoccus denitrificans
Štítky rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: prof. RNDr. Igor Kučera, DrSc., učo 911. Změněno: 26. 1. 2024 07:46.
Anotace
The Pden_5119 protein oxidizes NADH with oxygen under mediation by the bound flavin mononucleotide (FMN) and may be involved in the maintenance of the cellular redox pool. In biochemical characterization, the curve of the pH-rate dependence was bell-shaped with pK(a1) = 6.6 and pK(a2) = 9.2 at 2 mu M FMN while it contained only a descending limb pK(a) of 9.7 at 50 mu M FMN. The enzyme was found to undergo inactivation by reagents reactive with histidine, lysine, tyrosine, and arginine. In the first three cases, FMN exerted a protective effect against the inactivation. X-ray structural analysis coupled with site-directed mutagenesis identified three amino acid residues important to the catalysis. Structural and kinetic data suggest that His-117 plays a role in the binding and positioning of the isoalloxazine ring of FMN, Lys-82 fixes the nicotinamide ring of NADH to support the proS-hydride transfer, and Arg-116 with its positive charge promotes the reaction between dioxygen and reduced flavin.
Návaznosti
EF18_046/0015974, projekt VaVNázev: Modernizace České infrastruktury pro integrativní strukturní biologii
GA16-18476S, projekt VaVNázev: Oxidační stres u denitrifikačních baktérií: objasnění funkce zúčastněných proteinů a možných dopadů na životní prostředí
Investor: Grantová agentura ČR, Oxidační stres u denitrifikačních baktérií: objasnění funkce zúčastněných proteinů a možných dopadů na životní prostředí
LM2023042, projekt VaVNázev: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CIISB - Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii
MUNI/A/1313/2022, interní kód MUNázev: Podpora biochemického výzkumu v roce 2023
Investor: Masarykova univerzita, Podpora biochemického výzkumu v roce 2023
MUNI/A/1604/2020, interní kód MUNázev: Podpora biochemického výzkumu v roce 2021
Investor: Masarykova univerzita, Podpora biochemického výzkumu v roce 2021
VytisknoutZobrazeno: 20. 7. 2024 15:29