Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30

VALENTOVÁ, Lucie; Tibor FÜZIK; Jiří NOVÁČEK; Zuzana HLAVENKOVÁ; Jakub POSPÍŠIL a Pavel PLEVKA. Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30. EMBO Journal. Hoboken (USA): WILEY-BLACKWELL, 2024, roč. 43, č. 19, s. 4384 - 4405. ISSN 0261-4189. Dostupné z: https://doi.org/10.1038/s44318-024-00195-1.

Základní údaje

Originální název

Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30

Autoři

VALENTOVÁ, Lucie ORCID; Tibor FÜZIK ORCID; Jiří NOVÁČEK; Zuzana HLAVENKOVÁ; Jakub POSPÍŠIL a Pavel PLEVKA

Vydání

EMBO Journal, Hoboken (USA), WILEY-BLACKWELL, 2024, 0261-4189

---

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10608 Biochemistry and molecular biology

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 8.300

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14740/24:00137127

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

https://doi.org/10.1038/s44318-024-00195-1

UT WoS

001291553200002

EID Scopus

2-s2.0-85204241221

Klíčová slova anglicky

Pseudomonas aeruginosa; Phage; Pili; Structure; Cryo-EM

Štítky

CF CELLIM, CF CRYO, CF PROT, NIVB_CEITEC

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

---

Anotace

V originále

Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection cycle of the siphophage Casadabanvirus JBD30. Using its baseplate, JBD30 attaches to Pseudomonas aeruginosavia the bacterial type IV pilus, whose subsequent retraction brings the phage to the bacterial cell surface. Cryo-electron microscopy structures of the baseplate-pilus complex show that the tripod of baseplate receptor-binding proteins attaches to the outer bacterial membrane. The tripod and baseplate then open to release three copies of the tape-measure protein, an event that is followed by DNA ejection. JBD30 major capsid proteins assemble into procapsids, which expand by 7% in diameter upon filling with phage dsDNA. The DNA-filled heads are finally joined with 180-nm-long tails, which bend easily because flexible loops mediate contacts between the successive discs of major tail proteins. It is likely that the structural features and replication mechanisms described here are conserved among siphophages that utilize the type IV pili for initial cell attachment.

---

Návaznosti

EF18_046/0015974, projekt VaV	Název: Modernizace České infrastruktury pro integrativní strukturní biologii
LM2023042, projekt VaV	Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CIISB - Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii
LM2023050, projekt VaV	Název: Národní infrastruktura pro biologické a medicínské zobrazování Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech BioImaging: Národní výzkumná infrastruktura pro biologické a medicínské zobrazování
LX22NPO5103, projekt VaV	Název: Národní institut virologie a bakteriologie (Akronym: NIVB) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Národní institut virologie a bakteriologie, 5.1 EXCELES
101043452, interní kód MU	Název: Phage infection of bacterial biofilm (Akronym: BioPhage) Investor: Evropská unie, Phage infection of bacterial biofilm, ERC StG - Evropská rada pro výzkum (ERC)
90254, velká výzkumná infrastruktura	Název: e-INFRA CZ II

Přiložené soubory

valentova-et-al-2024-structure-and-replication-of-pseudomonas-aeruginosa-phage-jbd30__1_.pdf

Práva souboru pro čtení

×