J 2024

Joint forces of mass spectrometric techniques (ICP-MS and MALDI-TOF-MS) and fluorescence spectrometry in the study of platinum-based cytostatic drugs interactions with metallothionein MT2 and MT3

PAVELICOVA, Kristyna; Tomas DO; Markéta VEJVODOVÁ; Tomáš VACULOVIČ; Kinga NOWAK et al.

Základní údaje

Originální název

Joint forces of mass spectrometric techniques (ICP-MS and MALDI-TOF-MS) and fluorescence spectrometry in the study of platinum-based cytostatic drugs interactions with metallothionein MT2 and MT3

Autoři

PAVELICOVA, Kristyna; Tomas DO; Markéta VEJVODOVÁ; Tomáš VACULOVIČ; Kinga NOWAK; Magdalena MATCZUK; Sylwia WU; Artur KREZEL; Vojtech ADAM a Marketa VACULOVICOVA

Vydání

Talanta, AMSTERDAM, Elsevier, 2024, 0039-9140

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10406 Analytical chemistry

Stát vydavatele

Nizozemské království

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 6.100

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14310/24:00137330

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

EID Scopus

Klíčová slova anglicky

Metal ions; Dimers; Laser ablation; Inductively coupled plasma; Mass spectrometry

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 5. 11. 2024 15:53, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.

Anotace

V originále

Herby, the interaction of metallothioneins with commonly used Pt-based anticancer drugs - cisplatin, carboplatin, and oxaliplatin - was investigated using the combined power of elemental (i.e. LA-ICP-MS, CE-ICP-MS) and molecular (i.e. MALDI-TOF-MS) analytical techniques providing not only required information about the interaction, but also the benefit of low sample consumption. The amount of Cd and Pt incorporated within the protein was determined for protein monomers and dimer/oligomers formed by non-oxidative dimerization. Moreover, fluorescence spectrometry using Zn2+-selective fluorescent indicator - FluoZin3 - was employed to monitor the ability of Pt drugs to release natively occurring Zn from the protein molecule. The investigation was carried out using two protein isoforms (i.e. MT2, MT3), and significant differences in behaviour of these two isoforms were observed. The main attention was paid to elucidating whether the protein dimerization/oligomerization may be the reason for the potential failure of the anticancer therapy based on these drugs. Based on the results, it was demonstrated that the interaction of MT2 (both monomers and dimers) interacted with Pt drugs significantly less compared to MT3 (both monomers and dimers). Also, a significant difference between monomeric and dimeric forms (both MT2 and MT3) was not observed. This may suggest that dimer formation is not the key factor leading to the inactivation of Pt drugs.

Návaznosti

MUNI/A/1575/2023, interní kód MU
Název: Metody chemické a fyzikálně-chemické analýzy pro studium přírodních a syntetických materiálů.
Investor: Masarykova univerzita, Metody chemické a fyzikálně-chemické analýzy pro studium přírodních a syntetických materiálů.