2024
Upravená dehalogenáza LinB116 se zlepšenou termostabilitou
HAVLÁSEK, Martin; Jiří DAMBORSKÝ a David BEDNÁŘZákladní údaje
Originální název
Upravená dehalogenáza LinB116 se zlepšenou termostabilitou
Název anglicky
Engineered dehalogenase LinB116 with improved thermostability
Autoři
HAVLÁSEK, Martin; Jiří DAMBORSKÝ a David BEDNÁŘ
Vydání
2024
Další údaje
Jazyk
čeština
Typ výsledku
Technicky realizované výsledky (prototyp, funkční vzorek)
Obor
10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele
Česká republika
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Kód RIV
RIV/00216224:14310/24:00139868
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky
Enzyme; stabilization; aggregation; thermostability; protein engineerin; solubility
Technické parametry
Doposud je využíváno interně k výzkumným účelům.
Změněno: 28. 1. 2025 09:03, prof. Mgr. Jiří Damborský, Dr.
V originále
Divoký typ halogenalkandehalogenasy LinB představuje atraktivní enzym s vysokým aplikačním potenciálem díky své schopnosti degradovat cyklické halogenované uhlovodíky. Pomocí metod proteinového inženýrství byla navržena termostabilní varianta LinB116 nesoucí celkem 9 stabilizujících mutací. Následkem zvýšení teploty tání o více než 15 °C na téměř 65 °C může být LinB116 efektivněji použita ke katalýze v podmínkách, ve kterých již divoký typ LinB ztrácí svou funkčnost.
Anglicky
The wild-type haloalkane halogenase LinB represents an attractive enzyme with high application potential due to its ability to degrade cyclic halogenated hydrocarbons. Using protein engineering methods, a thermostable variant of LinB116 carrying a total of 9 stabilising mutations was designed. Due to increasing the melting temperature by more than 15 °C to almost 65 °C, LinB116 can be more efficiently used even under conditions where wild-type LinB already loses its functionality.
Návaznosti
| TN02000109, projekt VaV |
|