The irreplaceable glycine: glycine homologs destabilize the collagen triple helix

KODR, David; Tomáš FIALA a Helma WENNEMERS. The irreplaceable glycine: glycine homologs destabilize the collagen triple helix. Tetrahedron Letters. Oxford: Pergamon Press, 2024, roč. 138, 5 s. ISSN 0040-4039. Dostupné z: https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2024.154964.

Základní údaje

Originální název

The irreplaceable glycine: glycine homologs destabilize the collagen triple helix

Autoři

KODR, David; Tomáš FIALA ORCID a Helma WENNEMERS

Vydání

Tetrahedron Letters, Oxford, Pergamon Press, 2024, 0040-4039

---

Další údaje

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 1.500

Označené pro přenos do RIV

Ne

DOI

https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2024.154964

Klíčová slova anglicky

Collagen; Triple helix; Glycine; beta-alanine

Štítky

ne MU, ne RIV

---

Anotace

V originále

Collagen, the most widespread protein in animals, contains glycine as every third amino acid. This regular repetition of glycine residues is required for the tight packing of the collagen triple helix. In this work, we substitute glycine with its homolog beta-alanine in collagen model peptides (CMPs) and study the effect of beta-alanine on the formation of triple helices. While beta-alanine in the middle of CMP sequences is incompatible with triple helix formation, terminal beta-alanine residues are tolerated. The work highlights the critical role of glycine in collagen.