2024
Analysis of Telomerase RNA Structure in Physcomitrium patens Indicates Functionally Relevant Transitions Between OPEN and CLOSED Conformations
BOZDĚCHOVÁ, Lucie; Kateřina HAVLOVÁ; Petr FAJKUS a Jiří FAJKUSZákladní údaje
Originální název
Analysis of Telomerase RNA Structure in Physcomitrium patens Indicates Functionally Relevant Transitions Between OPEN and CLOSED Conformations
Autoři
BOZDĚCHOVÁ, Lucie (203 Česká republika, domácí); Kateřina HAVLOVÁ (203 Česká republika, domácí); Petr FAJKUS (203 Česká republika, domácí) a Jiří FAJKUS (203 Česká republika, garant, domácí)
Vydání
Journal of Molecular Biology, LONDON, ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2024, 0022-2836
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele
Velká Británie a Severní Irsko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 4.700 v roce 2023
Kód RIV
RIV/00216224:14740/24:00138984
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
UT WoS
001154443600001
EID Scopus
2-s2.0-85181826152
Klíčová slova anglicky
telomerase RNA; RNA secondary structure; single molecule analysis; DMS-Map Seq; SHAPE-Map Seq
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 3. 6. 2025 12:43, Mgr. Eva Dubská
Anotace
V originále
Telomerase RNA (TR) conformation determines its function as a template for telomere synthesis and as a scaffold for the assembly of the telomerase nucleoprotein complex. Experimental analyses of TR secondary structure using DMS-Map Seq and SHAPE-Map Seq techniques show its CLOSED conformation as the consensus structure where the template region cannot perform its function. Our data show that the apparent discrepancy between experimental results and predicted TR functional conformation, mostly ignored in published studies, can be explained using data analysis based on single-molecule structure prediction from individual sequencing reads by the recently established DaVinci method. This method results in several clusters of secondary structures reflecting the structural dynamics of TR, possibly related to its multiple functional states. Interestingly, the presumed active (OPEN) conformation of TR corresponds to a minor fraction of TR under in vivo conditions. Therefore, structural polymorphism and dynamic TR transitions between CLOSED and OPEN conformations may be involved in telomerase activity regulation as a switch that functions independently of total TR transcript levels. (c) 2023 Elsevier Ltd. All rights reserved.
Návaznosti
EH22_008/0004581, projekt VaV |
| ||
GX20-01331X, projekt VaV |
| ||
MUNI/R/1076/2020, interní kód MU |
| ||
90254, velká výzkumná infrastruktura |
|