GLATZ, Zdeněk. Afinitní ultrafiltrace bílkovin. Chemické Listy. Praha: Česká společnost chemická, 2000, roč. 94, č. 8, s. 490-493. ISSN 0009-2770.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Afinitní ultrafiltrace bílkovin
Název anglicky Affinity Ultrafiltration of Proteins
Autoři GLATZ, Zdeněk.
Vydání Chemické Listy, Praha, Česká společnost chemická, 2000, 0009-2770.
Další údaje
Originální jazyk čeština
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 0.278
Kód RIV RIV/00216224:14310/00:00003305
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000088956500002
Klíčová slova anglicky Affinity Ultrafiltration
Štítky Affinity Ultrafiltration
Změnil Změnil: prof. RNDr. Zdeněk Glatz, CSc., učo 1865. Změněno: 27. 2. 2001 15:50.
Anotace
Membránové filtrace patří mezi běžně používané technologie v biochemickém a farmaceutickém průmyslu. V biotechnologiích jsou řazeny na různých stupních daných procesů - při sklizni buněk, separaci biomakromolekul, při koncentraci nebo dialýze produktů. Jedná se o jednoduché, rychlé a ekonomické procesy, které vyžadují málo energie. Jednou z variant membránové filtrace je ultrafiltrace, což je metoda založená na schopnosti membrán separovat molekuly na základě rozdílné relativní molekulové hmotnosti. Jistým omezením této metody je nízké rozlišení neboť pro vzájemnou separaci biomakromolekul je potřebný minimálně desetinásobný rozdíl v jejich relativních molekulových hmotnostech. Pro dosažení vyšší selektivity při zachování vysokých objemových kapacit byla ultrafiltrace spojena s afinitními interakcemi do metody jediné - metody afinitní ultrafiltrace
Anotace anglicky
Affinity ultrafiltration combines high volume processing capability of membrane filtration with high selectivity that can be achieved in affinity methods of protein purification This technique works on the principle that when a protein to be purified is free in solution, it passes through the ultrafiltration membrane., whereas when it is bound to a macromolecular affinity ligand placed on one side of the membrane, it is restricted to that side of the membrane. Compounds which do not bind the ligand pass freely through the membrane and are thus separated from the protein-ligand complex. After all the undesired components have been removed, the protein is desorbed from the ligand by the addition of an appropriate dissociating medium and is then recovered in the filtrate. The paper describes basic principles and characteristics of the method. In addition some applications of affinity ultrafiltration for protein purification are given.
Návaznosti
GA525/00/0785, projekt VaVNázev: Acidifikační procesy v sulfidových odpadech
Investor: Grantová agentura ČR, Acidifikační procesy v sulfidových odpadech
VytisknoutZobrazeno: 25. 4. 2024 06:40