KREJČÍ, Lumír, Jiří DAMBORSKÝ, B. THOMSEN, M. DUNO a C. BENDIXEN. Molecular dissection of interactions between Rad51 and members of the recombination-repair group. Molecular and Cellular Biology, 2001, roč. 21, č. 3, s. 966-976. ISSN 0270-7306.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Molecular dissection of interactions between Rad51 and members of the recombination-repair group
Autoři KREJČÍ, Lumír, Jiří DAMBORSKÝ, B. THOMSEN, M. DUNO a C. BENDIXEN.
Vydání Molecular and Cellular Biology, 2001, 0270-7306.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 9.836
Kód RIV RIV/00216224:14310/01:00002738
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000166353700026
Změnil Změnil: prof. Mgr. Jiří Damborský, Dr., učo 1441. Změněno: 13. 2. 2002 06:02.
Anotace
Recombination is important for the repair of DNA damage and for chromosome segregation during meiosis; it has also been shown to participate in the regulation of cell proliferation. In the yeast Saccharomyces cerevisiae, recombination requires products of the RAD52 epistasis group. The Rad51 protein associates with the Rad51, Rad52, Rad54, and Rad55 proteins to form a dynamic complex. We describe a new strategy to screen for mutations which cause specific disruption of the interaction between certain proteins in the complex, leaving other interactions intact. This approach defines distinct protein interaction domains and protein relationships within the Rad51 complex. Alignment of the mutations onto the constructed three-dimensional model of the Rad51 protein reveal possible partially overlapping interfaces for the Rad51-Rad52 and the Rad51-Rad54 interactions. Rad51-Rad55 and Rad51-Rad51 interactions are affected by the same spectrum of mutations, indicating similarity between the two modes of binding. Finally, the detection of a subset of mutations within Rad51 which disrupt the interaction with mutant Rad52 protein but activate the interaction with Rad54 suggests that dynamic changes within the Rad51 protein may contribute to an ordered reaction process.
Návaznosti
ME 276, projekt VaVNázev: Racionální re-design mikrobiálních enzymů podílejících se na degradaci toxických organických polutantů
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Program KONTAKT (ME + MEB) (jen po projekty s počátkem řešení v roce 2010)
MSM 143100005, záměrNázev: Strukturně-funkční vztahy biomolekul a jejich role v metabolismu
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumné záměry
VytisknoutZobrazeno: 19. 10. 2019 19:49