JABŮREK, M., M. VAŘECHA, R.E. GIMENO, M. DEMBSKI, P. JEŽEK, M. ZHANG, P. BURN, L.A. TARTAGLIA a K.D. GARLID. Transport function and regulation of mitochondrial uncoupling proteins 2 and 3. Journal of Biological Chemistry. Bethesda, USA: Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol., 1999, roč. 274, č. 37, s. 26003-26007. ISSN 0021-9258.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Transport function and regulation of mitochondrial uncoupling proteins 2 and 3
Název česky Transportní funkce a regulace mitochondriálních odpřahujících proteinů 2 a 3
Autoři JABŮREK, M. (203 Česká republika), M. VAŘECHA (203 Česká republika, garant), R.E. GIMENO (840 Spojené státy), M. DEMBSKI (840 Spojené státy), P. JEŽEK (203 Česká republika), M. ZHANG (840 Spojené státy), P. BURN (840 Spojené státy), L.A. TARTAGLIA (840 Spojené státy) a K.D. GARLID (840 Spojené státy).
Vydání Journal of Biological Chemistry, Bethesda, USA, Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol. 1999, 0021-9258.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10610 Biophysics
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 7.666
Kód RIV RIV/00216224:14330/99:00030506
Organizační jednotka Fakulta informatiky
UT WoS 000082469700011
Klíčová slova anglicky uncoupling protein; fatty acid; mitochondria
Štítky fatty acid, mitochondria, uncoupling protein
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: Mgr. Miroslav Vařecha, Ph.D., učo 82780. Změněno: 30. 3. 2010 12:20.
Anotace
Uncoupling protein 1 (UCP1) dissipates energy and generates heat by catalyzing back-flux of protons into the mitochondrial matrix, probably by a fatty acid cycling mechanism. If the newly discovered UCP2 and UCP3 function similarly, they will enhance peripheral energy expenditure and are potential molecular targets for the treatment of obesity. We expressed UCP2 and UCP3 in Escherichia coli and reconstituted the detergent-extracted proteins into liposomes. Ion flux studies show that purified UCP2 and UCP3 behave identically to UCP1. They catalyze electrophoretic flux of protons and alkylsulfonates, and proton flux exhibits an obligatory requirement for fatty acids. Proton flux is inhibited by purine nucleotides but with much lower affinity than observed with UCP1. These findings are consistent with the hypothesis that UCP2 and UCP3 behave as uncoupling proteins in the cell.
Anotace česky
Transportní funkce a regulace mitochondriálních odpřahujících proteinů 2 a 3.
VytisknoutZobrazeno: 25. 4. 2024 01:03