Indirect quantification of protein modification degree
HAVLIŠ, Jan, Ondrej ŠEDO a Zbyněk ZDRÁHAL. Indirect quantification of protein modification degree. In Book of abstracts 2nd Czech Proteomic Conference. 2005. |
Další formáty:
BibTeX
LaTeX
RIS
|
Základní údaje | |
---|---|
Originální název | Indirect quantification of protein modification degree |
Název česky | Nepřímé stanovení rozsahu modifikace proteinu |
Autoři | HAVLIŠ, Jan (203 Česká republika, garant), Ondrej ŠEDO (203 Česká republika) a Zbyněk ZDRÁHAL (203 Česká republika). |
Vydání | Book of abstracts 2nd Czech Proteomic Conference, 2005. |
Další údaje | |
---|---|
Originální jazyk | angličtina |
Typ výsledku | Konferenční abstrakt |
Obor | 10600 1.6 Biological sciences |
Stát vydavatele | Česká republika |
Utajení | není předmětem státního či obchodního tajemství |
Kód RIV | RIV/00216224:14310/05:00014091 |
Organizační jednotka | Přírodovědecká fakulta |
Klíčová slova anglicky | protein modification degree; post-translation modification; mass spectrometry |
Štítky | mass spectrometry, post-translation modification, protein modification degree |
Změnil | Změnil: doc. Mgr. Jan Havliš, Dr., učo 743. Změněno: 9. 4. 2010 14:57. |
Anotace |
---|
In our work, we present a general, indirect method, using which it is possible to quantify the percentage of the given amino acid modified in total in a protein sequence (protein modification degree, PMD). From the knowledge of the identity of amino acid residues modifiable during post-translation process, PMD and its changes during time of particular amino acid residue can be determined. Such a quantification can be achieved by means of easy stable isotope modification (via 18O-labelling by trypsination) and consequential MALDI TOF MS analysis. |
Anotace česky |
---|
Tato práce prezentuje obecnou, nepřímou metodu, pomocí níž je možné stanovit rozsah celkové modifikace dané aminokyseliny proteinu (protein modification degree, PMD). Známe-li identitu aminokyseliny modifikovatelné posttranslační modifikací, PMD a její změny ve vztahu k těmto aminokyselin mohou být takto stanoveny. Toto stanovení je dosaženo snadným značením stabilními izotopy (značení 18O v průběhu stěpení trypsinem) a následnou MALDI TOF MS analýzou. |
Návaznosti | |
---|---|
MSM0021622413, záměr | Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím |
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím | |
MSM0021622415, záměr | Název: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací |
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací |
VytisknoutZobrazeno: 26. 8. 2024 11:13