Molekulární interakce kolicinu U se svým imunitním proteinem.
JANALÍKOVÁ, Magda a David ŠMAJS. Molekulární interakce kolicinu U se svým imunitním proteinem. In Chemické listy 99. ČR: ČCHS, 2005, s. 364. ISSN 0009-2770. |
Další formáty:
BibTeX
LaTeX
RIS
|
Základní údaje | |
---|---|
Originální název | Molekulární interakce kolicinu U se svým imunitním proteinem. |
Název anglicky | Molecular interaction of colicin U with its immunity protein |
Autoři | JANALÍKOVÁ, Magda (203 Česká republika) a David ŠMAJS (203 Česká republika, garant). |
Vydání | ČR, Chemické listy 99, s. 364-364, 2005. |
Nakladatel | ČCHS |
Další údaje | |
---|---|
Originální jazyk | čeština |
Typ výsledku | Stať ve sborníku |
Obor | Genetika a molekulární biologie |
Stát vydavatele | Česká republika |
Utajení | není předmětem státního či obchodního tajemství |
Impakt faktor | Impact factor: 0.445 |
Kód RIV | RIV/00216224:14110/05:00013200 |
Organizační jednotka | Lékařská fakulta |
ISSN | 0009-2770 |
Klíčová slova anglicky | colicin; immunity protein; molecular recognition |
Štítky | colicin, immunity protein, molecular recognition |
Změnil | Změnil: prof. MUDr. David Šmajs, Ph.D., učo 1116. Změněno: 8. 4. 2010 17:11. |
Anotace |
---|
Přes sekvenční podobnost kolicinů U a Y nejsou producenti kolicinů U a Y zkříženě imunní. Pro studium protein-proteinových interakcí mezi kolicinem a jeho imunitním proteinem jsme zkonstruovali sedm hybridních genů pro kolicin U/Y. Pro interakci kolicinu U s jeho imunitním proteinem je klíčový aminokyselinový zbytek G580. Navíc v rekognici imunitního proteinu kolicinem U hraje významnou roli aminokyselinový zbytek F576. Třetí interakční místo je distálně od Spe I místa kolicinového genu (v 34 aminokyselinách na C-konci - z nichž je u kolicinu U a Y 12 rozdílných). Oproti tomu u kolicinu Y jsou pro tutéž interakci významné aminokyselinové zbytky V590 a Y586. Menší význam pro interakci kolicinu Y s imunitním proteinem má také aminokyselinový zbytek A594 a/nebo A595. I zde se předpokládá vliv interakčního místa v C-terminálních 34 aminokyselinách. |
Anotace anglicky |
---|
The colicin-immunity protein recognition is a suitable model for studying protein-protein interactions. There are 34 amino acid residues different between sequences of colicin U a Y in these pore-forming bactericidal domains. Almost all different amino acid residues in the pore forming domain were mutated by site-directed mutagenesis to the corresponding sequence of colicin Y (U). More than 40 mutant colicins were prepared and their toxic effect was tested on the sensitive bacteria transformed with plasmid harboring either cui (colicin U immunity) gene or cyi (colicin Y immunity) gene. Colicin U variants with point mutations in the hydrophobic hairpin, F576Y and G580V, were significantly less recognized by Cui, in addition to colicin U with K609R mutation localized downstream of hydrophobic hairpin. In the colicin Y pore-forming domain, Y586 and A589 were identified as interaction sites with Cyi in the hydrophobic hairpin, in addition to A577-I578 in the helix 8 of colicin Y pore forming domain. |
Návaznosti | |
---|---|
GA310/03/1091, projekt VaV | Název: Mapování interakce kolicinů s citlivou a imunní bakteriální buňkou: receptorové studie a inaktivace kolicinu jeho imunitním proteinem |
Investor: Grantová agentura ČR, Mapování interakce kolicinů s citlivou a imunní bakteriální buňkou: receptorové studie a inaktivace kolicinu jeho imunitním proteinem | |
MSM0021622415, záměr | Název: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací |
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací |
VytisknoutZobrazeno: 22. 9. 2024 07:02