2006
Thermostable trypsin conjugates for high-throughput proteomics: synthesis and performance evaluation
HAVLIŠ, Jan; Marek ŠEBELA; Tatiana ŠTOSOVÁ; Natalie WIELSCH; Henrik THOMAS et al.Základní údaje
Originální název
Thermostable trypsin conjugates for high-throughput proteomics: synthesis and performance evaluation
Název česky
Termostabilní trypsinové konjugáty pro proteomiku: synteza a zhodnocení aktivity
Autoři
HAVLIŠ, Jan; Marek ŠEBELA; Tatiana ŠTOSOVÁ; Natalie WIELSCH; Henrik THOMAS; Zbyněk ZDRÁHAL a Andrej SHEVCHENKO
Vydání
Proteomics, Weinheim, Wiley-VCH, 2006, 1615-9853
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Německo
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 5.735
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14310/06:00017199
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
Klíčová slova anglicky
Bovine trypsin; Conjugate; In-gel digestion; Oligosaccharide; PMF
Štítky
Příznaky
Recenzováno
Změněno: 26. 6. 2009 10:30, prof. RNDr. Zbyněk Zdráhal, Dr.
V originále
Conjugating bovine trypsin with oligosaccharides maltotriose, raffinose and stachyose increased its thermostability and suppressed autolysis, without affecting its cleavage specificity. These conjugates accelerated the digestion of protein substrates both in solution and in gel, compared to commonly used unmodified and methylated trypsins.
Česky
Konjugace trypsinu s oligosaccharidy (maltotriosa, rafinosa a stachyosa) zvyšuje jeho termostabilitu a potlačuje autolýzu bez ovlivnění jeho štěpící aktivity. Tyto konjugaty zvyšují digesci substrátů jak v roztoku, tak v gelu (ve srovnání s nemodifikovaným, resp. methylovaným trypsinem).
Návaznosti
| LC06034, projekt VaV |
| ||
| MSM0021622415, záměr |
|