HAVLIŠ, Jan, Marek ŠEBELA, Tatiana ŠTOSOVÁ, Petr TARKOWSKI, Natalie WIELSCH, Henrik THOMAS a Andrej SHEVCHENKO. Modification of Trypsin for Improvement of Its Stability in Protein Digestion Process. In Abstract Book 17th IMSC Prague. 2006.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Modification of Trypsin for Improvement of Its Stability in Protein Digestion Process
Název česky Modifikace trypsinu pro zlepšení stability v procesu štěpení proteinů
Autoři HAVLIŠ, Jan (203 Česká republika, garant), Marek ŠEBELA (203 Česká republika), Tatiana ŠTOSOVÁ (203 Česká republika), Petr TARKOWSKI (203 Česká republika), Natalie WIELSCH (276 Německo), Henrik THOMAS (276 Německo) a Andrej SHEVCHENKO (643 Rusko).
Vydání Abstract Book 17th IMSC Prague, 2006.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14310/06:00017201
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky trypsin; tryptic digestion; PMF; modified trypsin
Štítky modified trypsin, PMF, Trypsin, tryptic digestion
Příznaky Mezinárodní význam
Změnil Změnil: doc. Mgr. Jan Havliš, Dr., učo 743. Změněno: 9. 4. 2010 13:37.
Anotace
A typical MS-assisted proteomic routine involves protease trypsin to generate specific fragments for further analysis. As the enzyme shows marginal termostability and undegoes intense autolysis, it became important to improve its properties in this regard. Conjugation of trypsin with e.g. oligosaccharides (maltotriose, raffinose, stachyose) is one the possible ways to solve these problems. Another way might be use of proteases of similar specifity from bacteria. Both approches were tested and particular proteases were characterised by means of their biochemical (pI, mol.mass, kinetics) and MS-related properties (cleavage efficiency).
Anotace česky
A typical MS-assisted proteomic routine involves protease trypsin to generate specific fragments for further analysis. As the enzyme shows marginal termostability and undegoes intense autolysis, it became important to improve its properties in this regard. Conjugation of trypsin with e.g. oligosaccharides (maltotriose, raffinose, stachyose) is one the possible ways to solve these problems. Another way might be use of proteases of similar specifity from bacteria. Both approches were tested and particular proteases were characterised by means of their biochemical (pI, mol.mass, kinetics) and MS-related properties (cleavage efficiency).
Návaznosti
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
VytisknoutZobrazeno: 7. 5. 2024 01:04