FILLIPO, Joseph, Peter CHI, Lumír KREJČÍ a Patrick SUNG. Recombination Mediator and Rad51 Targeting Activities of a Human BRCA2 Polypeptide. J. Biol. Chem., 2006, roč. 17, č. 281, s. 11649-11657. ISSN 0021-9258.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Recombination Mediator and Rad51 Targeting Activities of a Human BRCA2 Polypeptide
Název česky Aktivity BRCA2 polypetidu jako rekombinačního mediátora
Autoři FILLIPO, Joseph (840 Spojené státy americké), Peter CHI (840 Spojené státy americké), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant) a Patrick SUNG (840 Spojené státy americké).
Vydání J. Biol. Chem. 2006, 0021-9258.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 5.808
Kód RIV RIV/00216224:14310/06:00017411
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000236988100028
Klíčová slova anglicky BRCA2-Rad51 interactions
Štítky BRCA2-Rad51 interactions
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 11. 6. 2009 11:05.
Anotace
BRCA2 likely exerts its tumor suppressor function by enhancing the efficiency of the homology-directed repair of injured chromosomes. To help define the DNA repair role of BRCA2, we expressed and purified a polypeptide, BRC3/4-DBD, that harbors its BRC3 and BRC4 repeats and DNA binding domain. BRC3/4-DBD interacted with hRad51 and bound DNA with a distinct preference for single-stranded (ss) DNA. Importantly we demonstrated by biochemical means and electron microscopy that BRC3/4-DBD nucleates hRad51 onto ssDNA and acts as a recombination mediator in enabling hRad51 to utilize replication protein A-coated ssDNA as recombination substrate. These functions of BRC3/4-DBD required both the BRC repeats and the BRCA2 DNA binding domain. The results thus clarify the role of BRCA2 in Rad51-dependent DNA recombination and repair, and the experimental strategies described herein should be valuable for systematically deciphering this BRCA2 function.
Anotace česky
BRCA2 likely exerts its tumor suppressor function by enhancing the efficiency of the homology-directed repair of injured chromosomes. To help define the DNA repair role of BRCA2, we expressed and purified a polypeptide, BRC3/4-DBD, that harbors its BRC3 and BRC4 repeats and DNA binding domain. BRC3/4-DBD interacted with hRad51 and bound DNA with a distinct preference for single-stranded (ss) DNA. Importantly we demonstrated by biochemical means and electron microscopy that BRC3/4-DBD nucleates hRad51 onto ssDNA and acts as a recombination mediator in enabling hRad51 to utilize replication protein A-coated ssDNA as recombination substrate. These functions of BRC3/4-DBD required both the BRC repeats and the BRCA2 DNA binding domain. The results thus clarify the role of BRCA2 in Rad51-dependent DNA recombination and repair, and the experimental strategies described herein should be valuable for systematically deciphering this BRCA2 function.
Návaznosti
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centra základního výzkumu
ME 888, projekt VaVNázev: Srs2 protein a jeho multifunkční úloha při rekombinančních /opravných procesech
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Program KONTAKT (ME + MEB) (jen po projekty s počátkem řešení v roce 2010)
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumné záměry
VytisknoutZobrazeno: 18. 10. 2019 01:36