DUNO, Morten, Bo THOMSEN, Ole WESTERGAARD, Lumír KREJČÍ a Christian BENDIXEN. Genetic analysis of the Saccharomyces cerevisiae Sgs1 helicase defines an essential function for the Sgs1-Top3 complex in the absence of SRS2 or TOP1. Mol Gen Genet, 2000, roč. 264, 1-2, s. 89-97. ISSN 1617-4615.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Genetic analysis of the Saccharomyces cerevisiae Sgs1 helicase defines an essential function for the Sgs1-Top3 complex in the absence of SRS2 or TOP1.
Název česky Genetic analysis of the Saccharomyces cerevisiae Sgs1 helicase defines an essential function for the Sgs1-Top3 complex in the absence of SRS2 or TOP1.
Autoři DUNO, Morten (208 Dánsko), Bo THOMSEN (208 Dánsko), Ole WESTERGAARD (208 Dánsko), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant) a Christian BENDIXEN (208 Dánsko).
Vydání Mol Gen Genet, 2000, 1617-4615.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Dánsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky Recombination; repair; Sgs1;Top3
Štítky recombination, repair, Sgs1, Top3
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 15. 5. 2009 23:04.
Anotace
The Saccharomyces cerevisiae gene SGS1 encodes a DNA helicase that shows homology to the Escherichia coli protein RecQ and the products of the BLM and WRN genes in humans, which are defective in Bloom's and Werner's syndrome, respectively. Recently, it has been proposed that this helicase is involved in maintaining the integrity of the rDNA and that loss of Sgs1 function leads to accelerated aging. Sgs1 has been isolated on the basis of its genetic interaction with both topoisomerase I and topoisomerase III, as well as in a two-hybrid screen for proteins that interact with the C-terminal portion of topoisomerase II. We have defined the minimal structural elements of Sgs1 required for its interactions with the three topoisomerases, and demonstrate that the complex phenotypes associated with sgs1 mutants are a consequence of a dysfunctional Sgs1-Top3 complex. We also report that the synthetic relationship between mutations in SGS1 and SRS2, which encodes another helicase implicated in recombinational repair, likewise result from a dysfunctional Sgs1-Top3 interaction. Our findings indicate that Sgs1 may act on different DNA structures depending on the activity of topoisomerase I, Srs2 and topoisomerase III.
Anotace česky
Genetická charakterizace SGS1 a TOP1 vztahů
VytisknoutZobrazeno: 22. 10. 2019 01:40