KREJCI, Lumir, Binwei SONG, Wendy BUSSEN, Rodney ROTHSTEIN, Uffe MORTENSEN a Patrick SUNG. Interaction with Rad51 is indispensable for recombination mediator function of Rad52. Journal of Biological Chemistry, Bethesda, USA: Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol., 2002, roč. 277, č. 42, s. 40132-41. ISSN 0021-9258.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Interaction with Rad51 is indispensable for recombination mediator function of Rad52.
Název česky Interaction with Rad51 is indispensable for recombination mediator function of Rad52.
Autoři KREJCI, Lumir (203 Česká republika, garant), Binwei SONG (840 Spojené státy americké), Wendy BUSSEN (840 Spojené státy americké), Rodney ROTHSTEIN (840 Spojené státy americké), Uffe MORTENSEN (208 Dánsko) a Patrick SUNG (840 Spojené státy americké).
Vydání Journal of Biological Chemistry, Bethesda, USA, Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol. 2002, 0021-9258.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 6.696
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky Recombination; repair; Rad52; mediator proteins
Štítky mediator proteins, Rad52, recombination, repair
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 15. 5. 2009 23:01.
Anotace
In the yeast Saccharomyces cerevisiae, the RAD52 gene is indispensable for homologous recombination and DNA repair. Rad52 protein binds DNA, anneals complementary ssDNA strands, and self-associates to form multimeric complexes. Moreover, Rad52 physically interacts with the Rad51 recombinase and serves as a mediator in the Rad51-catalyzed DNA strand exchange reaction. Here, we examine the functional significance of the Rad51/Rad52 interaction. Through a series of deletions, we have identified residues 409-420 of Rad52 as being indispensable and likely sufficient for its interaction with Rad51. We have constructed a four-amino acid deletion mutation within this region of Rad52 to ablate its interaction with Rad51. We show that the rad52delta409-412 mutant protein is defective in the mediator function in vitro even though none of the other Rad52 activities, namely, DNA binding, ssDNA annealing, and protein oligomerization, are affected. We also show that the sensitivity of the rad52delta409-412 mutant to ionizing radiation can be complemented by overexpression of Rad51. These results thus demonstrate the significance of the Rad51-Rad52 interaction in homologous recombination
Anotace česky
Mapování proteinové interakce mezi Rad52 a Rad51 proteiny
VytisknoutZobrazeno: 22. 10. 2019 21:28