KREJČÍ, Lumír, Margaret MACRIS, Stephen VAN KOMEN, Jane VILLEMAIN, Tom ELLENBERGER, Hannah KLEIN a Patrick SUNG. Role of ATP hydrolysis in the antirecombinase function of Saccharomyces cerevisiae Srs2 protein. Journal of Biological Chemistry, Bethesda, USA: Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol., 2004, roč. 279, č. 22, s. 23193-9. ISSN 0021-9258.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Role of ATP hydrolysis in the antirecombinase function of Saccharomyces cerevisiae Srs2 protein.
Název česky Úloha ATP hydrolýz pro anti-rekombinační aktivitu proteinu Srs2
Autoři KREJČÍ, Lumír (203 Česká republika, garant), Margaret MACRIS (840 Spojené státy americké), Stephen VAN KOMEN (840 Spojené státy americké), Jane VILLEMAIN (840 Spojené státy americké), Tom ELLENBERGER (840 Spojené státy americké), Hannah KLEIN (840 Spojené státy americké) a Patrick SUNG (840 Spojené státy americké).
Vydání Journal of Biological Chemistry, Bethesda, USA, Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol. 2004, 0021-9258.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 6.355
Organizační jednotka Lékařská fakulta
UT WoS 000221570900050
Klíčová slova anglicky helicase; ATPase; Srs2; recombination; repair
Štítky ATPase, helicase, recombination, repair, Srs2
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 15. 5. 2009 22:56.
Anotace
Mutants of the Saccharomyces cerevisiae SRS2 gene are hyperrecombinogenic and sensitive to genotoxic agents, and they exhibit a synthetic lethality with mutations that compromise DNA repair or other chromosomal processes. In addition, srs2 mutants fail to adapt or recover from DNA damage checkpoint-imposed G2/M arrest. These phenotypic consequences of ablating SRS2 function are effectively overcome by deleting genes of the RAD52 epistasis group that promote homologous recombination, implicating an untimely recombination as the underlying cause of the srs2 mutant phenotypes. TheSRS2-encodedproteinhasasingle-stranded (ss) DNA-dependent ATPase activity, a DNA helicase activity, and an ability to disassemble the Rad51-ssDNA nucleoprotein filament, which is the key catalytic intermediate in Rad51-mediated recombination reactions. To address the role of ATP hydrolysis in Srs2 protein function, we have constructed two mutant variants that are altered in the Walker type A sequence involved in the binding and hydrolysis of ATP. The srs2 K41A and srs2 K41R mutant proteins are both devoid of ATPase and helicase activities and the ability to displace Rad51 from ssDNA. Accordingly, yeast strains harboring these srs2 mutations are hyperrecombinogenic and sensitive to methylmethane sulfonate, and they become inviable upon introducing either the sgs1Delta or rad54Delta mutation. These results highlight the importance of the ATP hydrolysisfueled DNA motor activity in SRS2 functions.
Anotace česky
Vliv ATP na aktivitu Srs2
VytisknoutZobrazeno: 21. 10. 2019 10:00