CHEN, ling, Kelly TRUJILLO, Stephen VAN KOMEN, Dong ROH, Lumír KREJČÍ, Kevin LEWIS, Mike RESNICK, Patrick SUNG a Alan TOMKINSON. Effect of amino acid substitutions in the rad50 ATP binding domain on DNA double strand break repair in yeast. Journal of Biological Chemistry, Bethesda, USA: Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol., 2005, roč. 280, č. 4, s. 2620-7. ISSN 0021-9258.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Effect of amino acid substitutions in the rad50 ATP binding domain on DNA double strand break repair in yeast.
Název česky Vliv aminokyselinových substitucí v ATP vazebné doméně proteinu Rad50
Autoři CHEN, ling (840 Spojené státy americké), Kelly TRUJILLO (840 Spojené státy americké), Stephen VAN KOMEN (840 Spojené státy americké), Dong ROH (410 Korejská republika), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant), Kevin LEWIS (840 Spojené státy americké), Mike RESNICK (840 Spojené státy americké), Patrick SUNG (840 Spojené státy americké) a Alan TOMKINSON (840 Spojené státy americké).
Vydání Journal of Biological Chemistry, Bethesda, USA, Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol. 2005, 0021-9258.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 5.854
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000226449100031
Klíčová slova anglicky Rad50; ATPase; repair;
Štítky ATPase, Rad50, repair
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 15. 5. 2009 22:53.
Anotace
The Saccharomyces cerevisiae Rad50-Mre11-Xrs2 complex plays a central role in the cellular response to DNA double strand breaks. Rad50 has a globular ATPase head domain with a long coiled-coil tail. DNA binding by Rad50 is ATP-dependent and the Rad50-Mre11-Xrs2 complex possesses DNA unwinding and endonuclease activities that are regulated by ATP. Here we have examined the role of the Rad50 Walker type A ATP binding motif in DNA double strand break repair by a combination of genetic and biochemical approaches. Replacement of the conserved lysine residue within the Walker A motif with alanine, glutamate, or arginine results in the same DNA damage sensitivity and homologous recombination defect as the rad50 deletion mutation. The Walker A mutations also cause a deficiency in non-homologous end-joining. As expected, complexes containing the rad50 Walker A mutant proteins are defective in ATPase, ATP-dependent DNA unwinding, and ATP-stimulated endonuclease activities. Although the DNA end-bridging activity of the Rad50-Mre11-Xrs2 complex is ATP-independent, the end-bridging activity of complexes containing the rad50 Walker A mutant proteins is salt-sensitive. These results provide a molecular explanation for the observed in vivo defects of the rad50 Walker mutant strains and reveal a novel ATP-independent function for Rad50 in DNA end-bridging.
Anotace česky
Vliv ATP na funkci Rad50 proteinu
VytisknoutZobrazeno: 21. 10. 2019 17:40