PAPOULI, Efterpi, Shuhua CHEN, Adelina DAVIES, Diana HUTTNER, Lumir KREJCI, Patrick SUNG a Helle ULRICH. Crosstalk between SUMO and ubiquitin on PCNA is mediated by recruitment of the helicase Srs2p. Molecular Cell, 2005, roč. 19, č. 1, s. 123-33. ISSN 1097-2765.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Crosstalk between SUMO and ubiquitin on PCNA is mediated by recruitment of the helicase Srs2p.
Název česky Komunikace mezi SUMO a ubiquitinem na PCNA je zprostředkována Srs2 proteinem
Autoři PAPOULI, Efterpi (826 Spojené království), Shuhua CHEN (826 Spojené království), Adelina DAVIES (826 Spojené království), Diana HUTTNER (826 Spojené království), Lumir KREJCI (203 Česká republika, garant), Patrick SUNG (840 Spojené státy americké) a Helle ULRICH (276 Německo).
Vydání Molecular Cell, 2005, 1097-2765.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 14.971
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000230282400011
Klíčová slova anglicky PCNA; Srs2; SUMO; repair; replication
Štítky PCNA, repair, replication, Srs2, SUMO
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 20. 6. 2009 06:39.
Anotace
Posttranslational modification of proliferating cell nuclear antigen (PCNA), an essential processivity clamp for DNA polymerases, by ubiquitin and SUMO contributes to the coordination of DNA replication, damage tolerance, and mutagenesis. Whereas ubiquitination in response to DNA damage promotes the bypass of replication-blocking lesions, sumoylation during S phase is damage independent. As both modifiers target the same site on PCNA, an antagonistic action of SUMO on ubiquitin-dependent DNA damage tolerance has been proposed. We now present evidence that the apparent negative effect of SUMO on lesion bypass is not due to competition with ubiquitination but is rather mediated by the helicase Srs2p, which affects genome stability by suppressing unscheduled homologous recombination. We show that Srs2p physically interacts with sumoylated PCNA, which contributes to the recruitment of the helicase to replication forks. Our findings suggest a mechanism by which SUMO and ubiquitin cooperatively control the choice of pathway for the processing of DNA lesions during replication.
Anotace česky
Vliv post-translační modifikace PCNA na interakci s Srs2 proteinem
VytisknoutZobrazeno: 22. 10. 2019 01:50