Stepwise Dissection and Visualization of the Catalytic Mechanism of Haloalkane Dehalogenase LinB using Molecular Dynamics Simulations and Computer Graphics

NEGRI, A., E. MARCO, Jiří DAMBORSKÝ a Frederico GAGO. Stepwise Dissection and Visualization of the Catalytic Mechanism of Haloalkane Dehalogenase LinB using Molecular Dynamics Simulations and Computer Graphics. JOURNAL OF MOLECULAR GRAPHICS AND MODELLING. 2007, roč. 26, č. 3, s. 643-651. ISSN 1093-3263.

Základní údaje

• Originální název: Stepwise Dissection and Visualization of the Catalytic Mechanism of Haloalkane Dehalogenase LinB using Molecular Dynamics Simulations and Computer Graphics
• Název česky: Kroková analyza a a visualizace katalytického mechanismu haloalkan dehalogenáz LinB použitím molekularně-dynamické simulace.
• Autoři: NEGRI, A. (724 Španělsko), E. MARCO (724 Španělsko), Jiří DAMBORSKÝ (203 Česká republika, garant) a Frederico GAGO (724 Španělsko).
• Vydání: JOURNAL OF MOLECULAR GRAPHICS AND MODELLING, 2007, 1093-3263.

Další údaje

• Originální jazyk: angličtina
• Typ výsledku: Článek v odborném periodiku
• Obor: 10600 1.6 Biological sciences
• Stát vydavatele: Spojené státy
• Utajení: není předmětem státního či obchodního tajemství
• WWW: URL
• Impakt faktor: Impact factor: 1.932
• Kód RIV: RIV/00216224:14310/07:00022385
• Organizační jednotka: Přírodovědecká fakulta
• UT WoS: 000250622300008
• Klíčová slova anglicky: Stepwise Dissection; Visualization; Catalytic Mechanism; Haloalkane Dehalogenase LinB; Molecular Dynamics Simulations; Computer Graphics
• Štítky: CATALYTIC MECHANISM, computer graphics, haloalkane dehalogenase LinB, molecular dynamics simulations, Stepwise Dissection, visualization
• Příznaky: Mezinárodní význam, Recenzováno

Anotace

The different steps of the dehalogenation reaction carried out by LinB on three different substrates have been characterized using a combination of quantum mechanical calculations and molecular dynamics simulations. This has allowed us to obtain information in atomic detail about each step of the reaction mechanism, that is, substrate entrance and achievement of the near-attack conformation, transition state stabilization within the active site, halide stabilization, water molecule activation and subsequent hydrolytic attack on the ester intermediate with formation of alcohol, and finally product release. Importantly, no bias or external forces were applied during the whole procedure so that both intermediates and products were completely free to sample configuration space in order to adapt to the plasticity of the active site and/or search for an exit. Differences in substrate reactivity were found to be correlated with the ease of adopting the near-attack conformation and two different exit pathways were found for product release that do not interfere with substrate entrance. Additional support for the different entry and exit pathways was independently obtained from an examination of the enzyme's normal modes.

Anotace česky

.....

Návaznosti

• MSM0021622413, záměr: Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím