J 2007

Structure of Bombyx mori chemosensory protein 1 in solution

JANSEN, Séverine; Josef CHMELÍK; Lukáš ŽÍDEK; Petr PADRTA; Petr NOVÁK et al.

Základní údaje

Originální název

Structure of Bombyx mori chemosensory protein 1 in solution

Název česky

Structure of Bombyx mori chemosensory protein 1 in solution

Autoři

JANSEN, Séverine; Josef CHMELÍK; Lukáš ŽÍDEK; Petr PADRTA; Petr NOVÁK; Zbyněk ZDRÁHAL; Jean-François PICIMBON; Christer LÖFSTEDT a Vladimír SKLENÁŘ

Vydání

Archives of Insect Biochemistry and Physiology, Wiley, 2007, 0739-4462

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 1.345

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14310/07:00020544

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000250321200003

Klíčová slova anglicky

Bombyx mori; Chemosensory proteins; NMR

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 26. 6. 2009 10:22, prof. RNDr. Zbyněk Zdráhal, Dr.

Anotace

ORIG CZ

V originále

Chemosensory Proteins (CSPs) represent a family of conserved proteins found in insects that may be implied in chemosensory functions. BmorCSP1 is expressed mainly in antennae and legs of the silkworm moth Bombyx mori and was cloned from antennal cDNA. Here we report the determination of the structure of Bombyx mori CSP1 (BmorCSP1) by NMR. The overall fold of BmorCSP1 is globular and comprises six alpha-helices. These helices span residues 10-14, 17-27, 35-49, 57-72, 75-85, and 92-100. The internal hydrophobic sides of the helices are formed mostly by leucine and isoleucine residues and therefore well suited to constitute a binding site for hydrophobic ligands.

Česky

Chemosensory Proteins (CSPs) represent a family of conserved proteins found in insects that may be implied in chemosensory functions. BmorCSP1 is expressed mainly in antennae and legs of the silkworm moth Bombyx mori and was cloned from antennal cDNA. Here we report the determination of the structure of Bombyx mori CSP1 (BmorCSP1) by NMR. The overall fold of BmorCSP1 is globular and comprises six alpha-helices. These helices span residues 10-14, 17-27, 35-49, 57-72, 75-85, and 92-100. The internal hydrophobic sides of the helices are formed mostly by leucine and isoleucine residues and therefore well suited to constitute a binding site for hydrophobic ligands.

Návaznosti

GD204/03/H016, projekt VaV
Název: Strukturní biofyzika makromolekul
Investor: Grantová agentura ČR, Strukturní biofyzika makromolekul
LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
MSM0021622415, záměr
Název: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací