J 2007

Degradation of Beta-Hexachlorocyclohexane by Haloalkane Dehalogenase LinB from Hexachlorocyclohexane-Utilizing Bacterium Sphingobium sp. MI1205

ITO, M.; Zbyněk PROKOP; Martin KLVAŇA; Y. OTSUBO; M. TSUDA et al.

Základní údaje

Originální název

Degradation of Beta-Hexachlorocyclohexane by Haloalkane Dehalogenase LinB from Hexachlorocyclohexane-Utilizing Bacterium Sphingobium sp. MI1205

Název česky

Degradace Beta-Hexachlorocyclohexanu pomocí haloalkan dehalogenázy LinB získané bakterie využívajícící Hexachlorocyclohexan- Bacterium Sphingobium sp. MI1205

Autoři

ITO, M.; Zbyněk PROKOP; Martin KLVAŇA; Y. OTSUBO; M. TSUDA; Jiří DAMBORSKÝ a Yuji NAGATA

Vydání

ARCHIVES IN MICROBIOLOGY, 2007, 0302-8933

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 1.838

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14310/07:00022810

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

Klíčová slova anglicky

hexachlorocyclohexane (HCH); Sphingobium japonicum UT26; Sphingobium sp. MI1205; haloalkane dehalogenase LinB

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 19. 3. 2010 12:25, prof. Mgr. Jiří Damborský, Dr.

Anotace

V originále

The technical formulation of hexachlorocyclohexane (HCH) mainly consists of the insecticidal gamma-isomer and noninsecticidal alpha, beta, and delta-isomers, among which beta-HCH is the most recalcitrant and has caused serious environmental problems. A gamma-HCH-utilizing bacterial strain, Sphingobium sp. MI1205, was isolated from soil which had been contaminated with HCH isomers. This strain degraded beta-HCH more rapidly than the well-characterized gamma-HCH-utilizing strain Sphingobium japonicum UT26. In MI1205, beta-HCH was converted to 2,3,5,6-tetrachlorocyclohexane-1,4-diol (TCDL) via 2,3,4,5,6-pentachlorocyclohexanol (PCHL). A haloalkane dehalogenase LinB (LinB-MI) that is 98 % identical (seven amino-acid differences among 296 amino acids) to LinB from UT26 (LinB-UT) was identified as an enzyme responsible for the two-step conversion of beta-HCH to TCDL. This property of LinB-MI contrasted with that of LinB-UT, which catalyzed only the first step conversion of beta-HCH to PCHL. Site-directed mutagenesis and computer modeling suggested that two of the seven different amino acid residues (V134 and H247) forming a catalytic pocket of LinB are important for the binding of PCHL in an orientation suitable for the reaction in LinB-MI. However, mutagenesis also indicated the involvement of other residues for the activity unique to LinB-MI. Sequence analysis revealed that MI1205 possesses the IS6100-flanked cluster that contains two copies of the linB-MI gene. This cluster is identical to the one located on the exogenously isolated plasmid pLB1, suggesting that MI1205 had recruited the linB genes by a horizontal transfer event.

Česky

xxxx

Návaznosti

MSM0021622412, záměr
Název: Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální, regionální a lokální úrovni (INCHEMBIOL) (Akronym: INCHEMBIOL)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální , regionální a lokální úrovni