SEONG, Changhyuan, Michael SEHORN, Iben PLATE, Idina SHI, Binway SONG, Peter CHI, Uffe MORTENSEN, Patrick SUNG a Lumír KREJČÍ. Molecular anatomy of the recombination mediator function of Saccharomyces cerevisiae Rad52. J. Biol. Chem., 2008, roč. 18, č. 283, s. 12166-74. ISSN 0021-9258.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Molecular anatomy of the recombination mediator function of Saccharomyces cerevisiae Rad52
Název česky Molekulární anatomie rekombinační mediátorové aktivity proteinu Rad52
Autoři SEONG, Changhyuan (840 Spojené státy americké), Michael SEHORN (840 Spojené státy americké), Iben PLATE (208 Dánsko), Idina SHI (840 Spojené státy americké), Binway SONG (840 Spojené státy americké), Peter CHI (840 Spojené státy americké), Uffe MORTENSEN (208 Dánsko), Patrick SUNG (840 Spojené státy americké) a Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant).
Vydání J. Biol. Chem. 2008, 0021-9258.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 5.520
Kód RIV RIV/00216224:14310/08:00026743
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000255340000033
Klíčová slova anglicky Rad52; recombination mediator; DNA repair
Štítky DNA repair, Rad52, recombination mediator
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 24. 6. 2009 07:36.
Anotace
A helical filament of Rad51 on single-strand DNA (ssDNA), called the presynaptic filament, catalyzes DNA joint formation during homologous recombination. Rad52 facilitates presynaptic filament assembly, and this recombination mediator activity is thought to rely on the interactions of Rad52 with Rad51, the ssDNA-binding protein RPA, and ssDNA. The N-terminal region of Rad52, which has DNA binding activity and an oligomeric structure, is thought to be crucial for mediator activity and recombination. Unexpectedly, we find that the C-terminal region of Rad52 also harbors a DNA binding function. Importantly, the Rad52 C-terminal portion alone can promote Rad51 presynaptic filament assembly. The middle portion of Rad52 associates with DNA-bound RPA and contributes to the recombination mediator activity. Accordingly, expression of a protein species that harbors the middle and C-terminal regions of Rad52 in the rad52 Delta327 background enhances the association of Rad51 protein with a HO-made DNA double-strand break and partially complements the methylmethane sulfonate sensitivity of the mutant cells. Our results provide a mechanistic framework for rationalizing the multi-faceted role of Rad52 in recombination and DNA repair.
Anotace česky
Helikální vlákno proteinu Rad51 na ssDNA, nazývané též presynaptické vlákno, katalyzuje formaci homologního spoje během rekombinace. Rad52 napomáhá vytvoření presynaptického vlákna a tato rekombinačně mediátorová aktivita je závislá na interakci proteinu Rad52 s Rad51, s RPA proteinem, a jedno-řetězcovou DNA. N-terminální část proteinu Rad52, která je schopná vázat ssDNA a má oligomerizační strukturu, je považována za oblast zodpovědnou za mediátorovou aktivitu a rekombinaci. Naše práce překvapivě odhalila, že C-terminální část proteinu Rad52 je rověž schopna vázat DNA. Navíc, tato doména je schopná zprostředkovat tvorbu Rad51 presynaptického vlákna. Střední část proteinu Rad52 pak associuje s DNA-vázaným RPA proteinem a přispívá k mediátorové aktivitě celého proteinu.
Návaznosti
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centra základního výzkumu
ME 888, projekt VaVNázev: Srs2 protein a jeho multifunkční úloha při rekombinančních /opravných procesech
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Program KONTAKT (ME + MEB) (jen po projekty s počátkem řešení v roce 2010)
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumné záměry
VytisknoutZobrazeno: 23. 10. 2019 05:05