PLATE, Iben, SC HALLWYL, Idina SHI, Lumir KREJCI, C. MULLER, L. ALBERTSEN, Patrick SUNG a Uffe MORTENSEN. Interaction with RPA Is Necessary for Rad52 Repair Center Formation and for Its Mediator Activity. J. Biol. Chem., 2008, roč. 24, č. 283, s. 29077-. ISSN 0021-9258.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Interaction with RPA Is Necessary for Rad52 Repair Center Formation and for Its Mediator Activity.
Název česky Interakce s RPA je nezbytná pro vznik Rad52 opravného centra a jeho mediátorové aktivity
Autoři PLATE, Iben (208 Dánsko), SC HALLWYL (208 Dánsko), Idina SHI (840 Spojené státy americké), Lumir KREJCI (203 Česká republika, garant), C. MULLER (208 Dánsko), L. ALBERTSEN (208 Dánsko), Patrick SUNG (840 Spojené státy americké) a Uffe MORTENSEN (208 Dánsko).
Vydání J. Biol. Chem. 2008, 0021-9258.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 5.520
Kód RIV RIV/00216224:14310/08:00026744
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000260179900035
Klíčová slova anglicky Rad52; recombination mediator; DNA repair
Štítky DNA repair, Rad52, recombination mediator
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 24. 6. 2009 07:34.
Anotace
Homologous recombination (HR) is a major DNA repair pathway and therefore essential for maintaining the integrity of the genome. HR is catalyzed by proteins encoded by genes of the RAD52 epistasis group, including the recombinase Rad51 and its mediator Rad52. HR proteins fused with green fluorescent protein form foci at damaged DNA reflecting the assembly of repair centers that harbor a high concentration of repair proteins. Rad52 mediates the recruitment of Rad51 and other HR proteins to DNA damage. To understand the mechanism for the assembly of Rad52-dependent DNA repair centers, we used a mutational strategy to identify a Rad52 domain essential for its recruitment to DNA repair foci. We present evidence to implicate an acidic domain in Rad52 in DNA repair focus formation. Mutations in this domain confer marked DNA damage sensitivity and recombination deficiency. Importantly, these Rad52 mutants are specifically compromised for interaction with the single-stranded DNA-binding factor RPA. Based on these findings, we propose a model where Rad52 displaces RPA from single-stranded DNA using the acidic domain as a molecular lever.
Anotace česky
Homologous recombination (HR) is a major DNA repair pathway and therefore essential for maintaining the integrity of the genome. HR is catalyzed by proteins encoded by genes of the RAD52 epistasis group, including the recombinase Rad51 and its mediator Rad52. HR proteins fused with green fluorescent protein form foci at damaged DNA reflecting the assembly of repair centers that harbor a high concentration of repair proteins. Rad52 mediates the recruitment of Rad51 and other HR proteins to DNA damage. To understand the mechanism for the assembly of Rad52-dependent DNA repair centers, we used a mutational strategy to identify a Rad52 domain essential for its recruitment to DNA repair foci. We present evidence to implicate an acidic domain in Rad52 in DNA repair focus formation. Mutations in this domain confer marked DNA damage sensitivity and recombination deficiency. Importantly, these Rad52 mutants are specifically compromised for interaction with the single-stranded DNA-binding factor RPA. Based on these findings, we propose a model where Rad52 displaces RPA from single-stranded DNA using the acidic domain as a molecular lever.
Návaznosti
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centra základního výzkumu
ME 888, projekt VaVNázev: Srs2 protein a jeho multifunkční úloha při rekombinančních /opravných procesech
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Program KONTAKT (ME + MEB) (jen po projekty s počátkem řešení v roce 2010)
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumné záměry
VytisknoutZobrazeno: 14. 10. 2019 20:47