MATULOVÁ, Petra, María Victoria MARINI PALOMEQUE, RC BURGESS, Alexandra SISÁKOVÁ, Youngho KWON, Rodney ROTHSTEIN, Patrick SUNG a Lumír KREJČÍ. Co-operativity of Mus81-Mms4 with Rad54 in the resolution of recombination and replication intermediates. J Biol Chem., 2009, roč. 284, č. 12, s. 7733-7745. ISSN 1083-351X.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Co-operativity of Mus81-Mms4 with Rad54 in the resolution of recombination and replication intermediates.
Název česky Stimulace Mus81/MMS4 endonukleázy Rad54 proteinem při rozpouštění rekombinačních a replikačních meziproduktů
Autoři MATULOVÁ, Petra (203 Česká republika), María Victoria MARINI PALOMEQUE (858 Uruguay), RC BURGESS (840 Spojené státy americké), Alexandra SISÁKOVÁ (703 Slovensko), Youngho KWON (840 Spojené státy americké), Rodney ROTHSTEIN (840 Spojené státy americké), Patrick SUNG (840 Spojené státy americké) a Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant).
Vydání J Biol Chem. 2009, 1083-351X.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14310/09:00029170
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000264195600035
Klíčová slova anglicky repair; recombination; DSB; replication
Štítky DSB, recombination, repair, replication
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 1. 7. 2009 08:05.
Anotace
The Saccharomyces cerevisiae Mus81-Mms4 protein complex, a DNA structure-specific endonuclease, helps preserve genomic integrity by resolving pathological DNA structures that arise from damaged or aborted replication forks and may also play a role in the resolution of DNA intermediates arising through homologous recombination. Previous yeast two-hybrid studies have found an interaction of the Mus81 protein with Rad54, a Swi2/Snf2-like factor that serves multiple roles in homologous recombination processes. However, the functional significance of this novel interaction remains unknown. Here, using highly purified S. cerevisiae proteins, we show that Rad54 strongly stimulates the Mus81-Mms4 nuclease activity on a broad range of DNA substrates. This nuclease enhancement does not require ATP binding nor its hydrolysis by Rad54. We present evidence that Rad54 acts by targeting Mus81-Mms4 complex to its DNA substrates. In addition, we demonstrate that the Rad54-mediated enhancement of the Mus81-Mms4-Eme1 nuclease function is evolutionarily conserved. We propose that Mus81-Mms4 together with Rad54 efficiently process perturbed replication forks to promote recovery and may constitute an alternative mechanism to the resolution/dissolution of the recombination intermediates by Sgs1-Top3. These findings provide functional insights into the biological importance of the higher order complex of Mus81-Mms4 or its orthologue with Rad54.
Anotace česky
Charakterizace vlivu proteinu Rad54 na nukleázovou aktivitu komplexu Mus81/Mms4.
Návaznosti
GA301/09/1917, projekt VaVNázev: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GD203/09/H046, projekt VaVNázev: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
Investor: Grantová agentura ČR, Doktorské granty
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centra základního výzkumu
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumné záměry
VytisknoutZobrazeno: 23. 10. 2019 18:13