HOFR, Ctirad, Pavla ŠULTESOVÁ, Michal ZIMMERMANN, Iva MOZGOVÁ, Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ, Michaela WIMMEROVÁ a Jiří FAJKUS. Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics. BIOCHEMICAL JOURNAL. ENGLAND: PORTLAND PRESS LTD, roč. 419, Neuveden, s. 221-228. ISSN 0264-6021. 2009.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics
Název česky Proteiny SMH z Arabidopsis thaliana: kvantitativní studie telomer-vazebné specifity a kinetiky
Autoři HOFR, Ctirad (203 Česká republika, garant, domácí), Pavla ŠULTESOVÁ (203 Česká republika, domácí), Michal ZIMMERMANN (203 Česká republika, domácí), Iva MOZGOVÁ (203 Česká republika, domácí), Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ (203 Česká republika, domácí), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, domácí) a Jiří FAJKUS (203 Česká republika, domácí).
Vydání BIOCHEMICAL JOURNAL, ENGLAND, PORTLAND PRESS LTD, 2009, 0264-6021.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Velká Británie a Severní Irsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 5.155
Kód RIV RIV/00216224:14310/09:00028470
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000264642800024
Klíčová slova anglicky Fluorescence anisotropy; single-Myb-histone protein (SMH protein); surface plasmon resonance; telomere protein DNA interaction
Štítky fluorescence anisotropy, single-Myb-histone protein (SMH protein), surface plasmon resonance, telomere protein DNA interaction
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: prof. RNDr. Jiří Fajkus, CSc., učo 28574. Změněno: 13. 1. 2012 22:17.
Anotace
We performed the first quantitative DNA-binding study of the plant-specific family of SMH proteins. Interactions of full-length proteins AtTRB1 and AtTRB3 with telomeric DNA were analysed by electrophoretic mobility-shift assay, fluorescence anisotropy and surface plasmon resonance to reveal their binding stoichiometry and kinetics. Based on these data, a model explaining the binding stoichiometry and the protein arrangement on telomeric DNA is presented.
Anotace česky
Provedli jsme první kvantitativní studii vazby specificky rostlinných SMH proteinů k DNA. Interakce celých proteinů AtTRB1 a AtTRB3 s telomerovou DNA byly pro zjištění jejich vazebné stechiometrie a kinetiky analyzovány pomocí posunu v elektroforetické mobilitě, anizotropie fluorescence a povrchové plazmonové rezonance. Nazákladě těchto údajů představujeme model vazebné stechiometrie a uspořádání proteinů na telomerové DNA.
Návaznosti
MSM0021622415, záměrNázev: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
VytisknoutZobrazeno: 18. 4. 2024 15:06