Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a
quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics

J 2009

Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics

HOFR, Ctirad; Pavla ŠULTESOVÁ; Michal ZIMMERMANN; Iva MOZGOVÁ; Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ et al.

Základní údaje

Originální název

Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics

Název česky

Proteiny SMH z Arabidopsis thaliana: kvantitativní studie telomer-vazebné specifity a kinetiky

Autoři

HOFR, Ctirad; Pavla ŠULTESOVÁ; Michal ZIMMERMANN; Iva MOZGOVÁ; Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ ; Michaela WIMMEROVÁ a Jiří FAJKUS

Vydání

BIOCHEMICAL JOURNAL, ENGLAND, PORTLAND PRESS LTD, 2009, 0264-6021

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

Genetika a molekulární biologie

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 5.155

Kód RIV

RIV/00216224:14310/09:00028470

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000264642800024

Klíčová slova anglicky

Fluorescence anisotropy; single-Myb-histone protein (SMH protein); surface plasmon resonance; telomere protein DNA interaction

Štítky

fluorescence anisotropy, single-Myb-histone protein (SMH protein), surface plasmon resonance, telomere protein DNA interaction

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

Změněno: 13. 1. 2012 22:17, prof. RNDr. Jiří Fajkus, CSc.

Anotace

ORIG CZ

V originále

We performed the first quantitative DNA-binding study of the plant-specific family of SMH proteins. Interactions of full-length proteins AtTRB1 and AtTRB3 with telomeric DNA were analysed by electrophoretic mobility-shift assay, fluorescence anisotropy and surface plasmon resonance to reveal their binding stoichiometry and kinetics. Based on these data, a model explaining the binding stoichiometry and the protein arrangement on telomeric DNA is presented.

Česky

Provedli jsme první kvantitativní studii vazby specificky rostlinných SMH proteinů k DNA. Interakce celých proteinů AtTRB1 a AtTRB3 s telomerovou DNA byly pro zjištění jejich vazebné stechiometrie a kinetiky analyzovány pomocí posunu v elektroforetické mobilitě, anizotropie fluorescence a povrchové plazmonové rezonance. Nazákladě těchto údajů představujeme model vazebné stechiometrie a uspořádání proteinů na telomerové DNA.

Návaznosti

MSM0021622415, záměr

Název: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací

Citovat

HOFR, Ctirad; Pavla ŠULTESOVÁ; Michal ZIMMERMANN; Iva MOZGOVÁ; Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ; Michaela WIMMEROVÁ a Jiří FAJKUS. Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics. BIOCHEMICAL JOURNAL. ENGLAND: PORTLAND PRESS LTD, 2009, roč. 419, Neuveden, s. 221-228. ISSN 0264-6021.

@article{825540,
   author = {Hofr, Ctirad and Šultesová, Pavla and Zimmermann, Michal and Mozgová, Iva and Procházková Schrumpfová, Petra and Wimmerová, Michaela and Fajkus, Jiří},
   article_location = {ENGLAND},
   article_number = {Neuveden},
   keywords = {Fluorescence anisotropy; single-Myb-histone protein (SMH protein); surface plasmon resonance; telomere protein DNA interaction},
   language = {eng},
   issn = {0264-6021},
   journal = {BIOCHEMICAL JOURNAL},
   title = {Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics},
   volume = {419},
   year = {2009}
}

TY  - JOUR
ID  - 825540
AU  - Hofr, Ctirad - Šultesová, Pavla - Zimmermann, Michal - Mozgová, Iva - Procházková Schrumpfová, Petra - Wimmerová, Michaela - Fajkus, Jiří
PY  - 2009
TI  - Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics
JF  - BIOCHEMICAL JOURNAL
VL  - 419
IS  - Neuveden
SP  - 221
EP  - 221
PB  - PORTLAND PRESS LTD
SN  - 02646021
KW  - Fluorescence anisotropy
KW  - single-Myb-histone protein (SMH protein)
KW  - surface plasmon resonance
KW  - telomere protein DNA interaction
N2  - We performed the first quantitative DNA-binding study of the plant-specific family of SMH proteins. Interactions of full-length proteins AtTRB1 and AtTRB3 with telomeric DNA were analysed by electrophoretic mobility-shift assay, fluorescence anisotropy and surface plasmon resonance to reveal their binding stoichiometry and kinetics. Based on these data, a model explaining the binding stoichiometry and the protein arrangement on telomeric DNA is presented.
ER  -

HOFR, Ctirad; Pavla ŠULTESOVÁ; Michal ZIMMERMANN; Iva MOZGOVÁ; Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ; Michaela WIMMEROVÁ a Jiří FAJKUS. Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics. \textit{BIOCHEMICAL JOURNAL}. ENGLAND: PORTLAND PRESS LTD, 2009, roč.~419, Neuveden, s.~221-228. ISSN~0264-6021.

Přehled o publikaci