2009
Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics
HOFR, Ctirad, Pavla ŠULTESOVÁ, Michal ZIMMERMANN, Iva MOZGOVÁ, Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ et. al.Základní údaje
Originální název
Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics
Název česky
Proteiny SMH z Arabidopsis thaliana: kvantitativní studie telomer-vazebné specifity a kinetiky
Autoři
HOFR, Ctirad (203 Česká republika, garant, domácí), Pavla ŠULTESOVÁ (203 Česká republika, domácí), Michal ZIMMERMANN (203 Česká republika, domácí), Iva MOZGOVÁ (203 Česká republika, domácí), Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ (203 Česká republika, domácí), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, domácí) a Jiří FAJKUS (203 Česká republika, domácí)
Vydání
BIOCHEMICAL JOURNAL, ENGLAND, PORTLAND PRESS LTD, 2009, 0264-6021
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele
Velká Británie a Severní Irsko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 5.155
Kód RIV
RIV/00216224:14310/09:00028470
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
000264642800024
Klíčová slova anglicky
Fluorescence anisotropy; single-Myb-histone protein (SMH protein); surface plasmon resonance; telomere protein DNA interaction
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 13. 1. 2012 22:17, prof. RNDr. Jiří Fajkus, CSc.
V originále
We performed the first quantitative DNA-binding study of the plant-specific family of SMH proteins. Interactions of full-length proteins AtTRB1 and AtTRB3 with telomeric DNA were analysed by electrophoretic mobility-shift assay, fluorescence anisotropy and surface plasmon resonance to reveal their binding stoichiometry and kinetics. Based on these data, a model explaining the binding stoichiometry and the protein arrangement on telomeric DNA is presented.
Česky
Provedli jsme první kvantitativní studii vazby specificky rostlinných SMH proteinů k DNA. Interakce celých proteinů AtTRB1 a AtTRB3 s telomerovou DNA byly pro zjištění jejich vazebné stechiometrie a kinetiky analyzovány pomocí posunu v elektroforetické mobilitě, anizotropie fluorescence a povrchové plazmonové rezonance. Nazákladě těchto údajů představujeme model vazebné stechiometrie a uspořádání proteinů na telomerové DNA.
Návaznosti
| MSM0021622415, záměr |
|