Srs2 Disassembles Rad51 Filaments by a Protein-Protein Interaction Triggering ATP Turnover and Dissociation of Rad51 from DNA

ANTONY, Edwin, Eric J. TOMKO, Qi XIAO, Lumír KREJČÍ, Timothy M. LOHMAN a Tom ELLENBERGER. Srs2 Disassembles Rad51 Filaments by a Protein-Protein Interaction Triggering ATP Turnover and Dissociation of Rad51 from DNA. Molecular Cell. 2009, roč. 35, č. 1, s. 105-115, 10 s. ISSN 1097-2765.

Základní údaje

Originální název

Srs2 Disassembles Rad51 Filaments by a Protein-Protein Interaction Triggering ATP Turnover and Dissociation of Rad51 from DNA

Název česky

Srs2 protein rozpouští Rad51 vlákna díky protein-protein interakčně spuštěné hydrolýze ATP

Autoři

ANTONY, Edwin (840 Spojené státy), Eric J. TOMKO (840 Spojené státy), Qi XIAO (840 Spojené státy), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant), Timothy M. LOHMAN (840 Spojené státy) a Tom ELLENBERGER (840 Spojené státy)

Vydání

Molecular Cell, 2009, 1097-2765

---

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 14.608

Kód RIV

RIV/00216224:14310/09:00029284

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000268003300010

Klíčová slova anglicky

DNA repair; DNA damage; replication; genomic instability

Štítky

DNA damage, DNA repair, genomic instability, replication

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

---

Anotace

V originále

Rad51 is a DNA recombinase functioning in the repair of DNA double-strand breaks and the generation of genetic diversity by homologous recombination (HR). In the presence of ATP, Rad51 self-assembles into an extended polymer on single-stranded DNA to catalyze strand exchange. Inappropriate HR causes genomic instability and it is normally prevented by remodeling enzymes that antagonize the activities of Rad51 nucleoprotein filaments. In yeast, the Srs2 helicase/translocase suppresses HR by clearing Rad51 polymers from single-stranded DNA. We have examined the mechanism of disassembly of Rad51 nucleoprotein filaments by Srs2 and find that a physical interaction between Rad51 and the C-terminal region of Srs2 triggers ATP hydrolysis within the Rad51 filament, causing Rad51 to dissociate from DNA. This allosteric mechanism explains the biological specialization of Srs2 as a DNA motor protein that antagonizes HR.

Česky

Charakterizace působení Srs2 proteinu na Rad51 nukleoproteinové vlákno

---

Návaznosti

GA301/09/1917, projekt VaV	Název: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu Investor: Grantová agentura ČR, Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
GD203/09/H046, projekt VaV	Název: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro Investor: Grantová agentura ČR, Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
LC06030, projekt VaV	Název: Biomolekulární centrum Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměr	Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím