ANTONY, Edwin, Eric J. TOMKO, Qi XIAO, Lumír KREJČÍ, Timothy M. LOHMAN a Tom ELLENBERGER. Srs2 Disassembles Rad51 Filaments by a Protein-Protein Interaction Triggering ATP Turnover and Dissociation of Rad51 from DNA. Molecular Cell, 2009, roč. 35, č. 1, s. 105-115. ISSN 1097-2765.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Srs2 Disassembles Rad51 Filaments by a Protein-Protein Interaction Triggering ATP Turnover and Dissociation of Rad51 from DNA
Název česky Srs2 protein rozpouští Rad51 vlákna díky protein-protein interakčně spuštěné hydrolýze ATP
Autoři ANTONY, Edwin (840 Spojené státy americké), Eric J. TOMKO (840 Spojené státy americké), Qi XIAO (840 Spojené státy americké), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant), Timothy M. LOHMAN (840 Spojené státy americké) a Tom ELLENBERGER (840 Spojené státy americké).
Vydání Molecular Cell, 2009, 1097-2765.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 14.608
Kód RIV RIV/00216224:14310/09:00029284
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000268003300010
Klíčová slova anglicky DNA repair; DNA damage; replication; genomic instability
Štítky DNA damage, DNA repair, genomic instability, replication
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 17. 7. 2009 12:25.
Anotace
Rad51 is a DNA recombinase functioning in the repair of DNA double-strand breaks and the generation of genetic diversity by homologous recombination (HR). In the presence of ATP, Rad51 self-assembles into an extended polymer on single-stranded DNA to catalyze strand exchange. Inappropriate HR causes genomic instability and it is normally prevented by remodeling enzymes that antagonize the activities of Rad51 nucleoprotein filaments. In yeast, the Srs2 helicase/translocase suppresses HR by clearing Rad51 polymers from single-stranded DNA. We have examined the mechanism of disassembly of Rad51 nucleoprotein filaments by Srs2 and find that a physical interaction between Rad51 and the C-terminal region of Srs2 triggers ATP hydrolysis within the Rad51 filament, causing Rad51 to dissociate from DNA. This allosteric mechanism explains the biological specialization of Srs2 as a DNA motor protein that antagonizes HR.
Anotace česky
Charakterizace působení Srs2 proteinu na Rad51 nukleoproteinové vlákno
Návaznosti
GA301/09/1917, projekt VaVNázev: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GD203/09/H046, projekt VaVNázev: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
Investor: Grantová agentura ČR, Doktorské granty
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centra základního výzkumu
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumné záměry
VytisknoutZobrazeno: 15. 10. 2019 01:53