ZIMMERMANN, Michal, Ctirad HOFR, Pavla ŠULTESOVÁ, Iva MOZGOVÁ, Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ a Jiří FAJKUS. Application of fluorescence anisotropy to monitor protein binding to telomeric DNA. In FluoroFest Prague 2009. 2009.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Application of fluorescence anisotropy to monitor protein binding to telomeric DNA
Název česky Sledování vazby proteinů a telomerické DNA pomocí měření anizotropie fluorescence
Autoři ZIMMERMANN, Michal (203 Česká republika), Ctirad HOFR (203 Česká republika), Pavla ŠULTESOVÁ (203 Česká republika), Iva MOZGOVÁ (203 Česká republika), Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ (203 Česká republika) a Jiří FAJKUS (203 Česká republika, garant).
Vydání FluoroFest Prague 2009, 2009.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14310/09:00029388
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky Protein-DNA interaction; Arabidopsis thaliana; SMH protein; fluorescence anisotropy; electrophoretic mobility shift assay
Štítky Arabidopsis thaliana, electrophoretic mobility shift assay, fluorescence anisotropy, Protein-DNA interaction, SMH protein
Změnil Změnil: prof. RNDr. Jiří Fajkus, CSc., učo 28574. Změněno: 9. 4. 2010 12:35.
Anotace
Using fluorescence anisotropy, we were able to compare the affinity of AtTRB proteins to fluorescently labeled DNA fragments harboring specific and nonspecific sequences and also to determine the optimal binding site by varying the size of the DNA fragments. Moreover, because fluorescence anisotropy enables the measurements to be performed in variety of experimental conditions, we managed to measure how the affinity depends on ionic strength. This allowed us to determine the electrostatic and nonelectrostatic contributions to the overall binding affinity of proteins to telomeric DNA. Based on these findings, a putative functional model of the complex between AtTRB proteins and telomeric DNA was constructed.
Anotace česky
Technikou měření anizotropie fluorescence byla určena afinita AtTRB proteinů k fluorescenčně značené DNA nesoucí specifické a nespecifické sekvence a zároveň byla zjištěna délka optimálního vazebného místa pro tyto proteiny. Protože anizotropie fluorescence umožňuje provádět experimenty v celé řadě podmínek, byla změřena závislost afinity na iontové síle. To umožnilo stanovit podíl elektrostatických a neelektrostatických sil na celkové afinitě. Na základě získaných výsledků byl nově navržen možný funkční model vytváření komplexu proteinů AtTRB a telomerové DNA.
Návaznosti
GD204/08/H054, projekt VaVNázev: Molekulární mechanismy proliferace a diferenciace buněk
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární mechanismy proliferace a diferenciace buněk
GP521/08/P452, projekt VaVNázev: Charakterizace a funkční diverzita proteinů rodiny SMH, která je specifická pro rostliny
Investor: Grantová agentura ČR, Charakterizace a funkční diverzita proteinů rodiny SMH, která je specifická pro rostliny
MSM0021622415, záměrNázev: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
VytisknoutZobrazeno: 19. 4. 2024 09:18