2009
CRYSTALLIZATION AND X-RAY ANALYSIS OF THE RECEIVER DOMAIN OF THE HISTIDINE KINASE CKI1 FROM ARABIDOPSIS THALIANA
KLUMPLER, Tomáš; Blanka PEKÁROVÁ; Marek MAREK; Petra BORKOVCOVÁ; Lubomír JANDA et al.Základní údaje
Originální název
CRYSTALLIZATION AND X-RAY ANALYSIS OF THE RECEIVER DOMAIN OF THE HISTIDINE KINASE CKI1 FROM ARABIDOPSIS THALIANA
Autoři
KLUMPLER, Tomáš; Blanka PEKÁROVÁ ORCID; Marek MAREK ORCID; Petra BORKOVCOVÁ; Lubomír JANDA a Jan HEJÁTKO ORCID
Vydání
Auxins and Cytokinins in Plant Development International symposium (ACPD 2009), 2009
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Konferenční abstrakt
Obor
Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele
Česká republika
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14310/09:00039830
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova česky
Crystal sructure; Histidin kinase; cytokinin signaling; CKI1
Klíčová slova anglicky
Crystal sructure; Histidin kinase; cytokinin signaling; CKI1
Změněno: 9. 4. 2010 15:03, RNDr. Lubomír Janda, Ph.D.
Anotace
V originále
The receiver domain (RD) of a sensor histidine kinase (HKs) catalyses transphosphorylation reaction during the action of HKs in hormonal and abiotic signalling in plants. Crystals of the recombinant RD of the Arabidopsis HK CYTOKININ-INDEPENDENT1 (CKI1RD) have been obtained by the hanging-drop vapour-diffusion method using ammonium sulphate as a precipitant. The crystals diffracted at beamline BW7B of the DORIS-III storage ring to approx. 2.4A. The diffraction has been improved significantly - to at least 2.0A - after applying of a non-water cryoprotectant. The crystals belong to space group C2221 with unit-cell parameters a=54.46, b=99.82, c=79.94 A, the asymmetric unit contains one molecule of the protein. The structure of CKI1RD had been solved by a molecular-replacement.
Návaznosti
| LC06034, projekt VaV |
| ||
| MSM0021622415, záměr |
|