Regulace fosfoenolpyruvátkarboxylasy ze semen kukuřice a jejich možný význam při klíčení.

ČERNÝ, Martin a H RYŠLAVÁ. Regulace fosfoenolpyruvátkarboxylasy ze semen kukuřice a jejich možný význam při klíčení. In MendelNet 07 Agro. Brno, 2007, s. 101. ISBN 978-80-7375-119-7.

Základní údaje

Originální název

Regulace fosfoenolpyruvátkarboxylasy ze semen kukuřice a jejich možný význam při klíčení.

Autoři

ČERNÝ, Martin a H RYŠLAVÁ

Vydání

Brno, MendelNet 07 Agro, s. 101-101, 2007

---

Další údaje

Typ výsledku

Stať ve sborníku

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Označené pro přenos do RIV

Ne

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

ISBN

978-80-7375-119-7

Klíčová slova česky

fosfoenolpyruvátkarboxylasa, pepc ze semen, fosforylace

Klíčová slova anglicky

phosphoenolpyruvate carboxylase, seed pepc, phosphorylation

Příznaky

Mezinárodní význam

---

Anotace

V originále

Fosfoenolpyruvátkarobxylasa (PEPC; E.C. 4.1.1.31) je velmi rozšířený a vysoce regulovaný enzym cytozolu, který se vyskytuje v organismech od bakterií po vyšší rostliny. Hraje klíčovou roli v asimilaci CO2 v rostlinách typu C4 a CAM, ale je i velmi významný v nefotosyntetických pletivech. Zde slouží k doplnění oxaloacetátu pro citrátový cyklus i další syntézy, zachytává respirované CO2, či například regeneruje NAD+ v tzv. malátovém kvašení, což je proces důležitý při klíčení semen. Nejvýznamnější regulací PEPC je PEPC-kinasa dependentní fosforylace

Anglicky

The purpose of this research was to determine missing information about non-photosynthetic phosphoenolpyruvate carboxylase (PEPC) from seeds and provide new data regarding the regulatory phosphorylation of this enzyme. The C4 plant's maize seeds were chosen because there has been no study of PEPC phosphorylation in seeds of plants of this type, and also because its photosynthetic counterpart is one of the best characterized forms so far. The project was carried out in several steps. The enzyme was purified and identified using MSMALDI as root-form PEPC. The phosphorylation status was determined using alkaline phosphatase and protein kinase A. Enzyme was found to be stored fully phosphorylated in developed seeds and its phosphorylation status was not affected by imbibition. The native (phosphorylated) and fully dephosphorylated form of the enzyme were kinetically characterized with ordinary plant inhibitors (L-aspartate and L-malate) and activators (glycine, glucose-6-phosphate). Dephosphorylation in vitro resulted in increase in enzyme sensitivity to inhibitors and also change in its reaction rate dependency on substrate PEP from hyperbolic to sigmoid. This change in kinetics was even more pronounced at high temperature and suboptimal pH. Effects of dephosphorylation were countered by free phosphate.