Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04,
DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels.

J 2010

Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels.

STSIAPANAVA, Alena; J. DOHNÁLEK; J. GAVIRA; Michal KUTÝ; Táňa KOUDELÁKOVÁ et al.

Základní údaje

Originální název

Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels.

Autoři

STSIAPANAVA, Alena; J. DOHNÁLEK; J. GAVIRA; Michal KUTÝ; Táňa KOUDELÁKOVÁ; Jiří DAMBORSKÝ a Ivana KUTÁ-SMATANOVÁ

Vydání

ACTA CRYSTALLOGRAPHICA D, International Union of Crystallography, 2010, 0907-4449

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 6.326

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14310/10:00045039

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000281635500002

Klíčová slova česky

haloalkán dehalogenáza DhaA ; Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064; hydrolytická degradace; 1.2.3-trichloropropan (TCP)

Klíčová slova anglicky

haloalkane dehalogenase DhaA ; Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064; hydrolytic degradation; 1.2.3-trichloropropane (TCP)

Změněno: 13. 10. 2010 09:16, prof. Mgr. Jiří Damborský, Dr.

Anotace

V originále

The haloalkane dehalogenase DhaA from Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064 is a bacterial enzyme that shows catalytic activity for the hydrolytic degradation of the highly toxic industrial pollutant 1,2,3-trichloropropane (TCP). Mutagenesis focused on the access tunnels of DhaA produced protein variants with significantly improved activity towards TCP. Three mutants of DhaA named DhaA04 (C176Y), DhaA14 (I135F) and DhaA15 (C176Y + I135F) were constructed in order to study the functional relevance of the tunnels connecting the buried active site of the protein with the surrounding solvent. All three protein variants were crystallized using the sitting-drop vapour-diffusion technique.

Návaznosti

LC06010, projekt VaV

Název: Centrum biokatalýzy a biotransformací

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centrum biokatalýzy a biotransformací

MSM0021622412, záměr

Název: Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální, regionální a lokální úrovni (INCHEMBIOL) (Akronym: INCHEMBIOL)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální , regionální a lokální úrovni

MSM0021622413, záměr

Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Citovat

STSIAPANAVA, Alena; J. DOHNÁLEK; J. GAVIRA; Michal KUTÝ; Táňa KOUDELÁKOVÁ; Jiří DAMBORSKÝ a Ivana KUTÁ-SMATANOVÁ. Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA D. International Union of Crystallography, 2010, roč. 66, č. 66, s. 962-969. ISSN 0907-4449.

@article{902294,
   author = {Stsiapanava, Alena and Dohnálek, J. and Gavira, J. and Kutý, Michal and Koudeláková, Táňa and Damborský, Jiří and KutáandSmatanová, Ivana},
   article_number = {66},
   keywords = {haloalkane dehalogenase DhaA ; Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064; hydrolytic degradation; 1.2.3-trichloropropane (TCP)},
   language = {eng},
   issn = {0907-4449},
   journal = {ACTA CRYSTALLOGRAPHICA D},
   title = {Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels.},
   url = {http://loschmidt.chemi.muni.cz/peg/pdf/acsf10a.pdf},
   volume = {66},
   year = {2010}
}

TY  - JOUR
ID  - 902294
AU  - Stsiapanava, Alena - Dohnálek, J. - Gavira, J. - Kutý, Michal - Koudeláková, Táňa - Damborský, Jiří - Kutá-Smatanová, Ivana
PY  - 2010
TI  - Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels.
JF  - ACTA CRYSTALLOGRAPHICA D
VL  - 66
IS  - 66
SP  - 962-969
EP  - 962-969
PB  - International Union of Crystallography
SN  - 09074449
KW  - haloalkane dehalogenase DhaA
KW  - Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064
KW  - hydrolytic degradation
KW  - 1.2.3-trichloropropane (TCP)
UR  - http://loschmidt.chemi.muni.cz/peg/pdf/acsf10a.pdf
N2  - The haloalkane dehalogenase DhaA from Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064 is a bacterial enzyme that shows catalytic activity for the hydrolytic degradation of the highly toxic industrial pollutant 1,2,3-trichloropropane (TCP). Mutagenesis focused on the access tunnels of DhaA produced protein variants with significantly improved activity towards TCP. Three mutants of DhaA named DhaA04 (C176Y), DhaA14 (I135F) and DhaA15 (C176Y + I135F) were constructed in order to study the functional relevance of the tunnels connecting the buried active site of the protein with the surrounding solvent. All three protein variants were crystallized using the sitting-drop vapour-diffusion technique.
ER  -

STSIAPANAVA, Alena; J. DOHNÁLEK; J. GAVIRA; Michal KUTÝ; Táňa KOUDELÁKOVÁ; Jiří DAMBORSKÝ a Ivana KUTÁ-SMATANOVÁ. Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels. \textit{ACTA CRYSTALLOGRAPHICA D}. International Union of Crystallography, 2010, roč.~66, č.~66, s.~962-969. ISSN~0907-4449.

Přehled o publikaci