2011
			
	    
	
	
    Complementation of 3D structure of delta subunit of RNA polymerase from Bacillus subtilis with description of internal motions in terms of reduced spectral density mapping
KADEŘÁVEK, Pavel; Carl DIEHL; Veronika PAPOUŠKOVÁ; Hana ŠANDEROVÁ; Petr PADRTA et. al.Základní údaje
Originální název
Complementation of 3D structure of delta subunit of RNA polymerase from Bacillus subtilis with description of internal motions in terms of reduced spectral density mapping
	Autoři
KADEŘÁVEK, Pavel (203 Česká republika, garant, domácí); Carl DIEHL (752 Švédsko); Veronika PAPOUŠKOVÁ (203 Česká republika, domácí); Hana ŠANDEROVÁ (203 Česká republika); Petr PADRTA (203 Česká republika, domácí); Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, domácí); Libor KRÁSNÝ (203 Česká republika); Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika, domácí) a Mikael AKKE (752 Švédsko)
			Vydání
 MATERIALS STRUCTURE, 2011, 1211-5894
			Další údaje
Jazyk
angličtina
		Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
		Obor
10600 1.6 Biological sciences
		Stát vydavatele
Česká republika
		Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
		Odkazy
Kód RIV
RIV/00216224:14740/11:00057189
		Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
			Klíčová slova anglicky
NMR; delta subunit; RNA polymerase; spectral density function
		Příznaky
Recenzováno
		
				
				Změněno: 16. 4. 2013 11:03, Olga Křížová
				
		Anotace
V originále
RNA polymerases of Gram positive and Gram negative bacteria differ. The subunit composition in Gram positive bacteria includes two additional subunits. One of them is denoted delta-subunit. The structure of delta-subunit from Bacillus subtilis has been solved recently using methods of solution NMR [1] (PDB ID = 2KRC). Here, we extend the information about the structure by the basic characterization of its dynamics studied at two temperatures. The standard relaxation experiments (R1, R2, ssNOE) were performed and data were analyzed using reduced spectral density mapping as the most straightforward approach. The analysis reveals flexible residues in the central part of the sequence. It confirms expected independent stochastic movements in the C-terminal part of the molecule. Results also yield an evidence of a slow conformational exchange of several residues in the well-structured region of the protein.
				Návaznosti
| FRVS/1851/2010, interní kód MU | 
 | ||
| GA204/09/0583, projekt VaV | 
 | ||
| GD301/09/H004, projekt VaV | 
 | ||
| LC06030, projekt VaV | 
 | ||
| MSM0021622413, záměr | 
 |