2011
Complementation of 3D structure of delta subunit of RNA polymerase from Bacillus subtilis with description of internal motions in terms of reduced spectral density mapping
KADEŘÁVEK, Pavel, Carl DIEHL, Veronika PAPOUŠKOVÁ, Hana ŠANDEROVÁ, Petr PADRTA et. al.Základní údaje
Originální název
Complementation of 3D structure of delta subunit of RNA polymerase from Bacillus subtilis with description of internal motions in terms of reduced spectral density mapping
Autoři
KADEŘÁVEK, Pavel (203 Česká republika, garant, domácí), Carl DIEHL (752 Švédsko), Veronika PAPOUŠKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Hana ŠANDEROVÁ (203 Česká republika), Petr PADRTA (203 Česká republika, domácí), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, domácí), Libor KRÁSNÝ (203 Česká republika), Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika, domácí) a Mikael AKKE (752 Švédsko)
Vydání
MATERIALS STRUCTURE, 2011, 1211-5894
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Česká republika
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Kód RIV
RIV/00216224:14740/11:00057189
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
Klíčová slova anglicky
NMR; delta subunit; RNA polymerase; spectral density function
Příznaky
Recenzováno
Změněno: 16. 4. 2013 11:03, Olga Křížová
Anotace
V originále
RNA polymerases of Gram positive and Gram negative bacteria differ. The subunit composition in Gram positive bacteria includes two additional subunits. One of them is denoted delta-subunit. The structure of delta-subunit from Bacillus subtilis has been solved recently using methods of solution NMR [1] (PDB ID = 2KRC). Here, we extend the information about the structure by the basic characterization of its dynamics studied at two temperatures. The standard relaxation experiments (R1, R2, ssNOE) were performed and data were analyzed using reduced spectral density mapping as the most straightforward approach. The analysis reveals flexible residues in the central part of the sequence. It confirms expected independent stochastic movements in the C-terminal part of the molecule. Results also yield an evidence of a slow conformational exchange of several residues in the well-structured region of the protein.
Návaznosti
FRVS/1851/2010, interní kód MU |
| ||
GA204/09/0583, projekt VaV |
| ||
GD301/09/H004, projekt VaV |
| ||
LC06030, projekt VaV |
| ||
MSM0021622413, záměr |
|