Nový lektin ze světélkující bakterie Photorhabdus luminescens

ROZUMOVÁ, Petra a Michaela WIMMEROVÁ. Nový lektin ze světélkující bakterie Photorhabdus luminescens. In Chemické listy, vol. 105 (5), 321-436 (2011) ISSN 0009-2770. 2011. ISSN 0009-2770.

Základní údaje

Originální název

Nový lektin ze světélkující bakterie Photorhabdus luminescens

Název anglicky

New lectin from bioluminescent bacterium Photorhabdus luminescens

Autoři

ROZUMOVÁ, Petra ORCID a Michaela WIMMEROVÁ

Vydání

Chemické listy, vol. 105 (5), 321-436 (2011) ISSN 0009-2770, 2011

---

Další údaje

Jazyk

čeština

Typ výsledku

Konferenční abstrakt

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Česká republika

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 0.529

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14310/11:00049931

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

ISSN

Klíčová slova česky

Photorhabdus luminescens; lektiny

Klíčová slova anglicky

Photorhabdus luminescens; lectins

---

Anotace

V originále

V genomu bakterie P. luminescens byl objeven protein vykazující výraznou sekvenční podobnost k charakterizovanému lektinu BC2L-C-nt z lidského podmíněného patogenu Burkholderia cenocepacia. Je to zároveň jediný doposud předpokládaný homolog výše zmíněného lektinu. Pro funkční charakteristiku používáme metody SPR – rezonance povrchového plasmonu a ITC – isotermální titrační mikrokalorimetrie. Oligomerní stav proteinu byl sledován pomocí dynamického rozptylu světla a zesíťování proteinu bifunkčním činidlem, k získání komplexních dat byly dále využity metody analytické ultracentrifugace.

Anglicky

The protein PLU from P. luminescens has a strong sequence homology with characterized lectin BC2L-C-nt from the human opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia. So far, PLU is the only one supposed homologous of BC2L-C-nt lectin. Function studies were performed using surface plasmon resonance and isothermal titration calorimetry, which allowed identifying binding properties and thermodynamic parameters of interaction with saccharides. Preliminary information about a quaternary structure of the protein was obtained using dynamic light scattering, crosslinking with bifunctional reagents and analytical ultracentrifugation.

---

Návaznosti

GA303/09/1168, projekt VaV	Název: Lektiny z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství Investor: Grantová agentura ČR, Lektidy z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
GD301/09/H004, projekt VaV	Název: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny
MSM0021622413, záměr	Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím