a 2011

Computational study of the dimethylphosphate hydrolysis as the reference system for the understanding of the restriction endonucleases mechanism

STŘELCOVÁ, Zora; Jakub ŠTĚPÁN; Petr KULHÁNEK; Paolo CARLONI; Jaroslav KOČA et al.

Základní údaje

Originální název

Computational study of the dimethylphosphate hydrolysis as the reference system for the understanding of the restriction endonucleases mechanism

Autoři

STŘELCOVÁ, Zora; Jakub ŠTĚPÁN; Petr KULHÁNEK; Paolo CARLONI a Jaroslav KOČA

Vydání

IX Discussions in Structural Molecular Biology, Nové Hrady, 2011

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Konferenční abstrakt

Obor

10403 Physical chemistry

Stát vydavatele

Česká republika

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14740/11:00050025

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

Klíčová slova česky

enzymatická katalýza MutH ab-inito dynamika CPMD dimethyl fosfát metadynamika PMF lib

Klíčová slova anglicky

enzyme catalyses MutH ab-inito dynamics CPMD dimethylphosphate metadynamics PMF lib

Štítky

Změněno: 3. 4. 2012 10:04, Mgr. Nikola Kostlánová, Ph.D.

Anotace

V originále

Understanding enzymatic mechanisms is essential knowledge for further medicine and biotechnology development. Our long-standing effort is aimed at the explanation of the reaction mechanism of endonucleases (enzymes cleaving DNA chain(s)) using computational approaches. According to the published experimental and theoretical results, the suggested mechanism is SN2 hydrolysis of the phosphate backbone. [1] Presented work is focused on the study of simplified model of the enzymatic reaction. This model consists of dimethylphosphate and the nucleophile (water, hydroxyl ion) attacking the phosphodiester bond. The hydrolysis was simulated using Car Parrinello Molecular Dynamics (CPMD) [2] in vacuum and in water. The reaction free energy profiles were evaluated using metadynamics [3] and obtained results were compared to the experimental data [4]. The model serves as a reference system for the upcoming simulation of the enzymatic reactions.

Návaznosti

GD301/09/H004, projekt VaV
Název: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny
LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
205872, interní kód MU
Název: Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions (Akronym: POSTBIOMIN)
Investor: Evropská unie, Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions, Kapacity