Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual
Specificity and Proinflammatory Activity

J 2011

Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity

ŠULÁK, Ondřej; Gianluca CIOCI; Emilie LAMEIGNÈRE; Viviane BALLOY; Adam ROUND et al.

Základní údaje

Originální název

Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity

Autoři

Vydání

PLoS Pathogens, PUBLIC LIBRARY SCIENCE, 2011, 1553-7366

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 9.127

Kód RIV

RIV/00216224:14740/11:00050198

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1002238

UT WoS

000295409000041

Klíčová slova anglicky

bacterial lectin;Burkholderia cenocepacia;calcium-dependent bacterial lectins;TNF;inflammation

Štítky

ok, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

Změněno: 24. 7. 2013 11:05, Olga Křížová

Anotace

V originále

Lectins and adhesins are involved in bacterial adhesion to host tissues and mucus during early steps of infection. We report the characterization of BC2L-C, a soluble lectin from the opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia. The N-terminal domain is a novel TNF-a-like fucosebinding lectin, while the C-terminal part is similar to a superfamily of calcium-dependent bacterial lectins. The C-terminal domain displays specificity for mannose and L-glycero-D-manno-heptose. BC2L-C is therefore a superlectin that binds independently to mannose/heptose glycoconjugates and fucosylated human histo-blood group epitopes. We propose that BC2L-C binds to the bacterial surface in a mannose/heptose-dependent manner via the C-terminal domain. The TNF-a-like domain triggers IL-8 production in cultured airway epithelial cells in a carbohydrate-independent manner, and is therefore proposed to play a role in the dysregulated proinflammatory response observed in B. cenocepacia lung infections.

Návaznosti

ED1.1.00/02.0068, projekt VaV

Název: CEITEC - central european institute of technology

GA303/09/1168, projekt VaV

Název: Lektiny z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství

Investor: Grantová agentura ČR, Lektidy z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství

GD301/09/H004, projekt VaV

Název: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny

Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny

LC06030, projekt VaV

Název: Biomolekulární centrum

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum

ME08008, projekt VaV

Název: Návrh antibakteriálních a antivirových léků na bázi cukrů a glykomimetik

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Návrh antibakteriálních a antivirových léků na bázi cukrů a glykomimetik, Program výzkumu a vývoje KONTAKT (ME)

MSM0021622413, záměr

Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

205872, interní kód MU

Název: Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions (Akronym: POSTBIOMIN)

Investor: Evropská unie, Program developing interdisciplinary research POtential for the STudies of BIOMolecular INteractions, Kapacity

Citovat

ŠULÁK, Ondřej; Gianluca CIOCI; Emilie LAMEIGNÈRE; Viviane BALLOY; Adam ROUND; Irina GUTSCHE; Lenka MALINOVSKÁ; Michel CHIGNARD; Paul KOSMA; Daniel F AUBERT; Cristina L MAROLDA; Miguel A VALVANO; Michaela WIMMEROVÁ a Anne IMBERTY. Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity. PLoS Pathogens. PUBLIC LIBRARY SCIENCE, 2011, roč. 7, č. 9, s. "nestránkováno", 14 s. ISSN 1553-7366. Dostupné z: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1002238.

@article{960236,
   author = {Šulák, Ondřej and Cioci, Gianluca and Lameignère, Emilie and Balloy, Viviane and Round, Adam and Gutsche, Irina and Malinovská, Lenka and Chignard, Michel and Kosma, Paul and Aubert, Daniel F and Marolda, Cristina L and Valvano, Miguel A and Wimmerová, Michaela and Imberty, Anne},
   article_number = {9},
   doi = {https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1002238},
   keywords = {bacterial lectin;Burkholderia cenocepacia;calcium-dependent bacterial lectins;TNF;inflammation},
   language = {eng},
   issn = {1553-7366},
   journal = {PLoS Pathogens},
   title = {Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity},
   url = {http://www.plospathogens.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.ppat.1002238},
   volume = {7},
   year = {2011}
}

TY  - JOUR
ID  - 960236
AU  - Šulák, Ondřej - Cioci, Gianluca - Lameignère, Emilie - Balloy, Viviane - Round, Adam - Gutsche, Irina - Malinovská, Lenka - Chignard, Michel - Kosma, Paul - Aubert, Daniel F - Marolda, Cristina L - Valvano, Miguel A - Wimmerová, Michaela - Imberty, Anne
PY  - 2011
TI  - Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity
JF  - PLoS Pathogens
VL  - 7
IS  - 9
SP  - "nestránkováno"
EP  - "nestránkováno"
PB  - PUBLIC LIBRARY SCIENCE
SN  - 15537366
KW  - bacterial lectin;Burkholderia cenocepacia;calcium-dependent bacterial lectins;TNF;inflammation
UR  - http://www.plospathogens.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.ppat.1002238
L2  - http://www.plospathogens.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.ppat.1002238
N2  - Lectins and adhesins are involved in bacterial adhesion to host tissues and mucus during early steps of infection. We report the characterization of BC2L-C, a soluble lectin from the opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia. The N-terminal domain is a novel TNF-a-like fucosebinding lectin, while the C-terminal part is similar to a superfamily of calcium-dependent bacterial lectins. The C-terminal domain displays specificity for mannose and L-glycero-D-manno-heptose. BC2L-C is therefore a superlectin that binds independently to mannose/heptose glycoconjugates and fucosylated human histo-blood group epitopes. We propose that BC2L-C binds to the bacterial surface in a mannose/heptose-dependent manner via the C-terminal domain. The TNF-a-like domain triggers IL-8 production in cultured airway epithelial cells in a carbohydrate-independent manner, and is therefore proposed to play a role in the dysregulated proinflammatory response observed in B. cenocepacia lung infections.
ER  -

ŠULÁK, Ondřej; Gianluca CIOCI; Emilie LAMEIGNÈRE; Viviane BALLOY; Adam ROUND; Irina GUTSCHE; Lenka MALINOVSKÁ; Michel CHIGNARD; Paul KOSMA; Daniel F AUBERT; Cristina L MAROLDA; Miguel A VALVANO; Michaela WIMMEROVÁ a Anne IMBERTY. Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity. \textit{PLoS Pathogens}. PUBLIC LIBRARY SCIENCE, 2011, roč.~7, č.~9, s.~''nestránkováno'', 14 s. ISSN~1553-7366. Dostupné z: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1002238.

Přehled o publikaci