MARINI PALOMEQUE, María Victoria a Lumír KREJČÍ. Unwinding of synthetic replication and recombination substrates by Srs2. DNA Repair, ELSEVIER, 2012, roč. 11, č. 10, s. 789-798. ISSN 1568-7864. doi:10.1016/j.dnarep.2012.05.007.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Unwinding of synthetic replication and recombination substrates by Srs2
Autoři MARINI PALOMEQUE, María Victoria (858 Uruguay, domácí) a Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání DNA Repair, ELSEVIER, 2012, 1568-7864.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 4.274
Kód RIV RIV/00216224:14310/12:00057534
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.dnarep.2012.05.007
UT WoS 000310761100002
Klíčová slova anglicky DNA repair; Recombination; Srs2; Replication; Helicase
Štítky AKR, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Ing. Andrea Mikešková, učo 137293. Změněno: 22. 4. 2013 14:51.
Anotace
The budding yeast Srs2 protein possesses 3 to 5 DNA helicase activity and channels untimely recombination to post-replication repair by removing Rad51 from ssDNA. However, it also promotes recombination via a synthesis-dependent strand-annealing pathway (SDSA). Furthermore, at the replication fork, Srs2 is required for fork progression and prevents the instability of trinucleotide repeats. To better understand the multiple roles of the Srs2 helicase during these processes, we analysed the ability of Srs2 to bind and unwind various DNA substrates that mimic structures present during DNA replication and recombination. While leading or lagging strands were efficiently unwound, the presence of ssDNA binding protein RPA presented an obstacle for Srs2 translocation. We also tested the preferred directionality of unwinding of various substrates and studied the effect of Rad51 and Mre11 proteins on Srs2 helicase activity. These biochemical results help us understand the possible role of Srs2 in the processing of stalled or blocked replication forks as a part of post-replication repair as well as homologous recombination (HR).
Návaznosti
GAP207/12/2323, projekt VaVNázev: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GA301/09/1917, projekt VaVNázev: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GD203/09/H046, projekt VaVNázev: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
Investor: Grantová agentura ČR, Doktorské granty
ME10048, projekt VaVNázev: Vliv post-translačních modifikací na DNA opravu a rekombinaci.
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Program KONTAKT (ME + MEB) (jen po projekty s počátkem řešení v roce 2010), Program výzkumu a vývoje KONTAKT (ME)
VytisknoutZobrazeno: 21. 10. 2019 19:52