MACRAILD, Christopher A., Milan ZACHRDLA, Dean ANDREW, Bankala KRISHNARJUNA, Jiří NOVÁČEK, Lukáš ŽÍDEK, Vladimír SKLENÁŘ, Jack S. RICHARDS, James G. BEESON, Robin F. ANDERS a Raymond S. NORTON. Conformational dynamics and antigenicity in the disordered malaria antigen merozoite surface protein 2. Online. PLOS ONE. San Francisco: Public Library Science, 2015, roč. 10, č. 3, s. "nestránkováno", 18 s. ISSN 1932-6203. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0119899. [citováno 2024-04-24]
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Conformational dynamics and antigenicity in the disordered malaria antigen merozoite surface protein 2
Autoři MACRAILD, Christopher A. (36 Austrálie), Milan ZACHRDLA (203 Česká republika, domácí), Dean ANDREW (36 Austrálie), Bankala KRISHNARJUNA (36 Austrálie), Jiří NOVÁČEK (203 Česká republika, domácí), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, garant, domácí), Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika, domácí), Jack S. RICHARDS (36 Austrálie), James G. BEESON (36 Austrálie), Robin F. ANDERS (36 Austrálie) a Raymond S. NORTON (36 Austrálie)
Vydání PLOS ONE, San Francisco, Public Library Science, 2015, 1932-6203.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 3.057
Kód RIV RIV/00216224:14740/15:00082589
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0119899
UT WoS 000350688100130
Klíčová slova anglicky amino terminal sequence; animal experiment; animal model; antibody response; antibody specificity; antigenicity
Štítky rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Eva Špillingová, učo 110713. Změněno: 22. 3. 2016 15:24.
Anotace
Merozoite surface protein 2 (MSP2) of Plasmodium falciparum is an abundant, intrinsically disordered protein that is GPI-anchored to the surface of the invasive blood stage of the malaria parasite. Recombinant MSP2 has been trialled as a component of a malaria vaccine, and is one of several disordered proteins that are candidates for inclusion in vaccines for malaria and other diseases. Nonetheless, little is known about the implications of protein disorder for the development of an effective antibody response. We have therefore undertaken a detailed analysis of the conformational dynamics of the two allelic forms of MSP2 (3D7 and FC27) using NMR spectroscopy. Chemical shifts and NMR relaxation data indicate that conformational and dynamic properties of the N- And C-terminal conserved regions in the two forms of MSP2 are essentially identical, but significant variation exists between and within the central variable regions. We observe a strong relationship between the conformational dynamics and the antigenicity of MSP2, as assessed with antisera to recombinant MSP2. Regions of increased conformational order in MSP2, including those in the conserved regions, are more strongly antigenic, while the most flexible regions are minimally antigenic. This suggests that modifications that increase conformational order may offer a means to tune the antigenicity of MSP2 and other disordered antigens, with implications for vaccine design.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
VytisknoutZobrazeno: 24. 4. 2024 04:34