ŠKORPÍKOVÁ, Lucie, Jana ILGOVÁ, David POTĚŠIL, Zbyněk ZDRÁHAL, Martin DEMKO, Jan OPPELT, Milan GELNAR a Martin KAŠNÝ. Deep insight into secretome and transcriptome of Trichinella spiralis and Trichinela pseudospiralis. In EMOP XII – the 12th European Multicolloquium of Parasitology. 2016.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Deep insight into secretome and transcriptome of Trichinella spiralis and Trichinela pseudospiralis
Název česky Detailní pohled na sekretom a transkriptom Trichinella spiralis a Trichinela pseudospiralis
Autoři ŠKORPÍKOVÁ, Lucie (203 Česká republika, domácí), Jana ILGOVÁ (703 Slovensko), David POTĚŠIL (203 Česká republika), Zbyněk ZDRÁHAL (203 Česká republika), Martin DEMKO (703 Slovensko), Jan OPPELT (203 Česká republika), Milan GELNAR (203 Česká republika) a Martin KAŠNÝ (203 Česká republika).
Vydání EMOP XII – the 12th European Multicolloquium of Parasitology, 2016.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Vyžádané přednášky
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Kód RIV RIV/00216224:14310/16:00090454
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky Eudiplozoon; serpin
Příznaky Mezinárodní význam
Změnil Změnil: RNDr. Martin Kašný, Ph.D., učo 11259. Změněno: 24. 3. 2017 22:32.
Anotace
By adoption of homology searches of RNA 158 753 271 bases/223 887 transcripts the 9757 contigs (>1 kb) were assembled and particular protein molecules in E. nipponicum transcriptome data were identified, e.g. peptidases/inhibitors; 29 contigs of cysteine peptidases (e.g. cathepsin L) and 7 contigs of their inhibitors (e.g. cystatins); 12 contigs of serine peptidases (e.g. cathepsin A) and 7 contigs of their inhibitors (e.g. serpin). Employing biochemical, proteomic and molecular tools, we found that cysteine peptidase activities prevailed in soluble protein extracts and excretory/secretory (E/S) products of E. nipponicum and the major part of activity was related to cathepsin L-like. Mass spectrometry revealed several tryptic peptides in E/S products matching to two translated sequences of cathepsin L genes. The dominance of cysteine peptidases of cathepsin L type in E. nipponicum resembles the situation in, e.g., fasciolid trematodes. The cathepsin L3 was cloned and expressed in both bacterial and yeasts expression systems. The recombinant enzyme was purified on Ni-NTA agarose column and the experiments focused on its molecular/biochemical properties were started.
Návaznosti
MUNI/A/1484/2014, interní kód MUNázev: Analýzy diverzity biologických systémů různých úrovní a na různých škálách terestrického a akvatického prostředí (Akronym: BIDA4)
Investor: Masarykova univerzita, Analýzy diverzity biologických systémů různých úrovní a na různých škálách terestrického a akvatického prostředí, DO R. 2020_Kategorie A - Specifický výzkum - Studentské výzkumné projekty
VytisknoutZobrazeno: 20. 4. 2024 00:30